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- PDB-3dhp: Probing the role of aromatic residues at the secondary saccharide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dhp
タイトルProbing the role of aromatic residues at the secondary saccharide binding sites of human salivary alpha-amylase in substrate hydrolysis and bacterial binding
要素Alpha-amylase 1
キーワードHYDROLASE / amylase acarbose aromatic residues mutagenesis / Calcium / Carbohydrate metabolism / Chloride / Glycoprotein / Glycosidase / Metal-binding / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


Digestion of dietary carbohydrate / oligosaccharide metabolic process / alpha-amylase / alpha-amylase activity / chloride ion binding / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL / Alpha-amylase 1B / Alpha-amylase 1C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ragunath, C. / Manuel, S.G.A. / Sait, H.M. / Kasinathan, C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Probing the role of aromatic residues
著者: Ragunath, C. / A Manuel, S.G. / Sait, H.M. / Kasinathan, C. / Ramasubbu, N.
履歴
登録2008年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 2.02019年12月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: chem_comp / entity_poly ...chem_comp / entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ..._chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 3.22023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 3.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-amylase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0456
ポリマ－55,2881
非ポリマー7575
水7,999444
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.736, 73.722, 134.095
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Alpha-amylase 1 / 1 / 4-alpha-D-glucan glucanohydrolase 1 / Salivary alpha-amylase


分子量: 55287.504 Da / 分子数: 1 / 変異: W134A,W203A,Y276A,W284A,W316A,W388A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: salivary gland / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pVL1392
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04745, UniProt: P0DTE8*PLUS, alpha-amylase

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 4-amino-4,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 325.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DQuip[4N]a1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5][a2122m-1a_1-5_4*N]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 447分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-HMC / 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL / ストレプト-ル


分子量: 176.167 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H12O5
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 444 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUE AT POSITION 16 IS A AROMATIC MUTATION OF GLN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: MPD, pH 9.0, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9777 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月18日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9777 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 84017 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Χ2: 5.674 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 4171 / Rsym value: 0.368 / Χ2: 0.831 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化開始モデル: PDB ENTRY 1SMD

1smd


解像度: 1.5→30.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.88 / SU B: 1.12 / SU ML: 0.042 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.067 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 4199 5 %RANDOM
Rwork0.169 ---
all0.17 83812 --
obs0.17 83812 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.76 Å2 / Biso mean: 23.66 Å2 / Biso min: 14.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→30.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3932 0 46 444 4422
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214097
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3291.9365575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8655513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.66623.913207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.70515631
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0361528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7821.52479
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4123991
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.16331618
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2394.51575
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 278 -
Rwork0.22 5883 -
all-6161 -
obs--99.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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