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- PDB-2e0i: Crystal structure of archaeal photolyase from Sulfolobus tokodaii... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e0i
タイトルCrystal structure of archaeal photolyase from Sulfolobus tokodaii with two FAD molecules: Implication of a novel light-harvesting cofactor
要素432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
キーワードLYASE / Photolyase / FAD / DNA repair / Sulfolobus tokodaii
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyribodipyrimidine photo-lyase / deoxyribodipyrimidine photo-lyase activity / nucleobase-containing compound metabolic process / response to stress / FAD binding / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Cryptochrome/DNA photolyase class 1, conserved site, C-terminal / DNA photolyases class 1 signature 1. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #80 / DNA Cyclobutane Dipyrimidine Photolyase, subunit A; domain 3 / DNA Cyclobutane Dipyrimidine Photolyase, subunit A, domain 3 / Cryptochrome/DNA photolyase class 1 / Cryptochrome/DNA photolyase, FAD-binding domain / FAD binding domain of DNA photolyase / DNA photolyase, N-terminal / Cryptochrome/photolyase, N-terminal domain superfamily ...Cryptochrome/DNA photolyase class 1, conserved site, C-terminal / DNA photolyases class 1 signature 1. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #80 / DNA Cyclobutane Dipyrimidine Photolyase, subunit A; domain 3 / DNA Cyclobutane Dipyrimidine Photolyase, subunit A, domain 3 / Cryptochrome/DNA photolyase class 1 / Cryptochrome/DNA photolyase, FAD-binding domain / FAD binding domain of DNA photolyase / DNA photolyase, N-terminal / Cryptochrome/photolyase, N-terminal domain superfamily / DNA photolyase / Photolyase/cryptochrome alpha/beta domain profile. / Cryptochrome/DNA photolyase, FAD-binding domain-like superfamily / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / DNA photolyase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus tokodaii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Fujihashi, M. / Numoto, N. / Kobayashi, Y. / Mizushima, A. / Tsujimura, M. / Nakamura, A. / Kawarabayashi, Y. / Miki, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of Archaeal Photolyase from Sulfolobus tokodaii with Two FAD Molecules: Implication of a Novel Light-harvesting Cofactor
著者: Fujihashi, M. / Numoto, N. / Kobayashi, Y. / Mizushima, A. / Tsujimura, M. / Nakamura, A. / Kawarabayasi, Y. / Miki, K.
履歴
登録2006年10月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: 432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
B: 432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
C: 432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
D: 432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,77218
ポリマ－210,7794
非ポリマー6,99314
水3,081171
1
A: 432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5025
ポリマ－52,6951
非ポリマー1,8074
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3844
ポリマ－52,6951
非ポリマー1,6893
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: 432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5025
ポリマ－52,6951
非ポリマー1,8074
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: 432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3844
ポリマ－52,6951
非ポリマー1,6893
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.875, 114.715, 167.684
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
432aa long hypothetical deoxyribodipyrimidine photolyase


分子量: 52694.660 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus tokodaii (古細菌) / 株: 7 / 遺伝子: ST0889 / プラスミド: pET21(a) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q973K9, UniProt: F9VNB1*PLUS, deoxyribodipyrimidine photo-lyase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.54M sodium nitrate, 0.02M calcium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月25日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 72621 / Num. obs: 72621 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 39.2 Å2 / Rsym value: 0.122 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 6654 / Rsym value: 0.296 / % possible all: 89.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IQR

1iqr


解像度: 2.8→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1929977.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 3661 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all-72621 --
obs-72521 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.9813 Å2 / ksol: 0.376114 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.41 Å20 Å2-0.89 Å2
2---7.56 Å20 Å2
3---12.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14523 0 472 171 15166
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 338 5.2 %
Rwork0.329 6225 -
obs-6563 88.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3fad_mpd.parfad_mpd.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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