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万見
- PDB-3dgs: Changing the determinants of protein stability from covalent to n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dgs
タイトルChanging the determinants of protein stability from covalent to non-covalent interactions by in-vitro evolution: a structural and energetic analysis
要素Coat protein A
キーワードVIRAL PROTEIN / protein stabilization / dissulfide bonds / evolutionary protein design / phage gene-3-protein / phage display / Capsid protein / Phage recognition / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


viral extrusion / virion attachment to host cell pilus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell membrane / viral capsid / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane
類似検索 - 分子機能
Minor Coat Protein; domain 2 / Minor Coat Protein; Domain 2 / Phage FD Coat Protein, Membrane penetration domain / Phage FD Coat Protein,Membrane penetration domain / Bacteriophage, G3P, N2-domain superfamily / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Roll / Alpha-Beta Complex ...Minor Coat Protein; domain 2 / Minor Coat Protein; Domain 2 / Phage FD Coat Protein, Membrane penetration domain / Phage FD Coat Protein,Membrane penetration domain / Bacteriophage, G3P, N2-domain superfamily / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Roll / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Attachment protein G3P
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteriophage fd (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Kather, I. / Dobbek, H. / Schmid, F.X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Changing the determinants of protein stability from covalent to non-covalent interactions by in vitro evolution: a structural and energetic analysis.
著者: Kather, I. / Jakob, R.P. / Dobbek, H. / Schmid, F.X.
履歴
登録2008年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月16日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coat protein A
B: Coat protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5522
ポリマ－49,5522
非ポリマー00
水4,648258
1
A: Coat protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7761
ポリマ－24,7761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Coat protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7761
ポリマ－24,7761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.86, 92.21, 94.35
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Coat protein A / G3P


分子量: 24775.959 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 0-226
変異: C7S, P11S, T13I, N15G, R29W, C36I, N39K, C46I, C53V, G55A, T56I, I60V, T101I, Q129H, N138G, C188V, F199L, C201A, S207L, D209Y
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteriophage fd (ファージ) / 遺伝子: III / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03661
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.65 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25-30% PEG 3350, 0.005M CaCl2, 0.2M NH4Cl, 0.1 Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 40287 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1.9 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.441 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G3P

2g3p


解像度: 1.9→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber /
Rfactor反射数
Rfree0.263 5
Rwork0.216 -
obs-40287
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2953 0 0 258 3211
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0086
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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