[日本語] English
- PDB-5zmr: Solution Structure of the N-terminal Domain of the Yeast Rpn5 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zmr
タイトルSolution Structure of the N-terminal Domain of the Yeast Rpn5
要素26S proteasome regulatory subunit RPN5
キーワードHYDROLASE / a-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deneddylation / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis ...protein deneddylation / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Ub-specific processing proteases / Neutrophil degranulation / proteasome complex / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / : / PSMD12/CSN4, N-terminal / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit RPN5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhang, W. / Zhao, C. / Li, H. / Hu, Y. / Jin, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China31570757 中国
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / : 2018
タイトル: Solution structure of the N-terminal domain of proteasome lid subunit Rpn5
著者: Zhang, W. / Zhao, C. / Hu, Y. / Jin, C.
履歴
登録2018年4月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome regulatory subunit RPN5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6181
ポリマ-15,6181
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9140 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 10020 structures for lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / Proteasome non-ATPase subunit 5


分子量: 15618.022 Da / 分子数: 1 / 断片: N terminal domain, residues 1-136 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN5, NAS5, YDL147W, D1572 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12250

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic13D HNCA
141isotropic13D HN(CO)CA
151isotropic13D HNCO
171isotropic13D HN(CA)CO
161isotropic13D HN(CA)CB
181isotropic13D CBCA(CO)NH
1101isotropic13D HBHA(CO)NH
191isotropic13D (H)CCH-COSY
1111isotropic13D (H)CCH-COSY
1121isotropic13D 15N-edited TOCSY-HSQC
1131isotropic23D 1H-15N NOESY
1141isotropic23D 1H-15C NOESY

-
試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.3 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] 26S proteasome regulatory subunit Rpn5, 10 % v/v [U-99% 2H] D2O, 0.1 mg/mL DSS, 1 mM DTT, 50 mM sodium phosphate, 50 mM sodium sulfate, 2 % v/v trifluoroethanol, ...内容: 0.3 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] 26S proteasome regulatory subunit Rpn5, 10 % v/v [U-99% 2H] D2O, 0.1 mg/mL DSS, 1 mM DTT, 50 mM sodium phosphate, 50 mM sodium sulfate, 2 % v/v trifluoroethanol, 5 % w/v sucrose, 90% H2O/10% D2O
Label: 13C15N_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mM26S proteasome regulatory subunit Rpn5[U-95% 13C; U-95% 15N]1
10 % v/vD2O[U-99% 2H]1
0.1 mg/mLDSSnatural abundance1
1 mMDTTnatural abundance1
50 mMsodium phosphatenatural abundance1
50 mMsodium sulfatenatural abundance1
2 % v/vtrifluoroethanolnatural abundance1
5 % w/vsucrosenatural abundance1
試料状態イオン強度: 50 mM sodium phosphate buffer, 50 mM Na2SO4 mM
Label: condition_1 / pH: 6 / : ambient Pa / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III5001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9502

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber14Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 20 structures for lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る