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- PDB-3dgq: Crystal structure of the glutathione transferase PI enzyme in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dgq
タイトルCrystal structure of the glutathione transferase PI enzyme in complex with the bifunctional inhibitor, etharapta
要素Glutathione S-transferase P
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE / DETOXIFICATION / ETHARAPTA / RUTHENIUM / ETHACRYNIC-ACID
機能・相同性
機能・相同性情報


S-nitrosoglutathione binding / nitric oxide storage / negative regulation of biosynthetic process / TRAF2-GSTP1 complex / kinase regulator activity / negative regulation of leukocyte proliferation / dinitrosyl-iron complex binding / common myeloid progenitor cell proliferation / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process ...S-nitrosoglutathione binding / nitric oxide storage / negative regulation of biosynthetic process / TRAF2-GSTP1 complex / kinase regulator activity / negative regulation of leukocyte proliferation / dinitrosyl-iron complex binding / common myeloid progenitor cell proliferation / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / negative regulation of JUN kinase activity / nitric oxide binding / Glutathione conjugation / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / JUN kinase binding / Paracetamol ADME / glutathione peroxidase activity / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of interleukin-1 beta production / prostaglandin metabolic process / regulation of stress-activated MAPK cascade / Detoxification of Reactive Oxygen Species / negative regulation of acute inflammatory response / glutathione transferase / negative regulation of tumor necrosis factor production / glutathione transferase activity / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of MAPK cascade / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of MAP kinase activity / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of superoxide anion generation / response to reactive oxygen species / central nervous system development / fatty acid binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to lipopolysaccharide / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHACRYNIC ACID / Glutathione S-transferase P
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Parker, L.J.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2009
タイトル: Rational design of an organometallic glutathione transferase inhibitor
著者: Ang, W.H. / Parker, L.J. / De Luca, A. / Juillerat-Jeanneret, L. / Morton, C.J. / Lo Bello, M. / Parker, M.W. / Dyson, P.J.
履歴
登録2008年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase P
B: Glutathione S-transferase P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6569
ポリマ－46,7562
非ポリマー9017
水9,116506
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3410 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area18150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.930, 90.330, 68.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.88, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase P / GST class-pi / GSTP1-1 / Glutathione transferase PI


分子量: 23377.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTP1 / プラスミド: PSE420 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: P09211, glutathione transferase

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非ポリマー , 6種, 513分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-EAA / ETHACRYNIC ACID / エタクリン酸


分子量: 303.138 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12Cl2O4
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 506 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細EAA A 211 AND CL A 210, HOH A 417, 418 ARE IN ALTERNATE CONFORMATIONS OF EACH OTHER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100mM MES BUFFER PH 5.5, 22%(W/V) PEG 8000, 20mM CACL2, 10mM DTT, Small amounts of solid compound were streaked through the drops containing preformed crystals. These were soaked for 48hours. ...詳細: 100mM MES BUFFER PH 5.5, 22%(W/V) PEG 8000, 20mM CACL2, 10mM DTT, Small amounts of solid compound were streaked through the drops containing preformed crystals. These were soaked for 48hours., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年11月20日 / 詳細: ACXO
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→19.53 Å / Num. all: 62097 / Num. obs: 61004 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 21.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.6-1.693.50.5541.33055086430.55496.1
1.69-1.793.60.3382.12949882980.33897
1.79-1.913.60.2113.32816378660.21197.7
1.91-2.073.60.1265.62650673680.12698.5
2.07-2.263.60.0769.42464268040.07699.1
2.26-2.533.60.05213.62268962240.05299.6
2.53-2.923.70.03619.22018855060.03699.9
2.92-3.583.70.02328.21732546850.023100
3.58-5.063.70.01833.31351536240.018100
5.06-19.533.60.02219719819860.02298.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.21データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
精密化開始モデル: 5GSS

5gss


解像度: 1.6→19.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.85 / SU B: 1.854 / SU ML: 0.066 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3095 5.1 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.196 61004 98.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 47.68 Å2 / Biso mean: 18.15 Å2 / Biso min: 5.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å2-0.37 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3----0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3277 0 51 506 3834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223411
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5392.0024634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9455422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.94724.8150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.14515572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3231516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2511
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022588
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21776
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.22355
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1160.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9791.52145
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38523356
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20631451
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2314.51277
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.61 216 -
Rwork0.48 4125 -
all-4341 -
obs--95.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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