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万見
- PDB-3dfn: D33N mutant fructose-1,6-bisphosphate aldolase from rabbit muscle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dfn
タイトルD33N mutant fructose-1,6-bisphosphate aldolase from rabbit muscle
要素Fructose-bisphosphate aldolase A
キーワードLYASE (リアーゼ) / aldolase / mutant (ミュータント (人類)) / Acetylation (アセチル化) / Glycolysis (解糖系) / Phosphoprotein / Schiff base (シッフ塩基)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者St-Jean, M. / Sygusch, J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Charge stabilization and entropy reduction of central lysine residues in fructose-bisphosphate aldolase
著者: St-Jean, M. / Blonski, C. / Sygusch, J.
履歴
登録2008年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-bisphosphate aldolase A
B: Fructose-bisphosphate aldolase A
C: Fructose-bisphosphate aldolase A
D: Fructose-bisphosphate aldolase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,0514
ポリマ－157,0514
非ポリマー00
水40,8042265
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11110 Å2
ΔGint-37.2 kcal/mol
Surface area49590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.247, 103.868, 84.882
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Fructose-bisphosphate aldolase A / Muscle-type aldolase


分子量: 39262.688 Da / 分子数: 4 / 変異: D33N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ALDOA / プラスミド: pPB14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 SI / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.36 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: sodium HEPES, PEG 4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 121528 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 7936 / Rsym value: 0.274 / % possible all: 59.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
CBASSデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ZAH

1zah


解像度: 1.86→44.07 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.188 9973 -random
Rwork0.141 ---
all-114108 --
obs-99123 81.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.823 Å20 Å20.728 Å2
2---3.243 Å20 Å2
3---4.066 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→44.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10813 0 0 2265 13078
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.201
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.598
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.871
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.94 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.199 678 -
Rwork0.171 --
obs-6656 44.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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