[日本語] English
万見
- PDB-3def: Crystal structure of Toc33 from Arabidopsis thaliana, dimerizatio... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3def
タイトルCrystal structure of Toc33 from Arabidopsis thaliana, dimerization deficient mutant R130A
要素T7I23.11 protein
キーワードHYDROLASE / chloroplast / Toc33 / GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein targeting to chloroplast / chloroplast outer membrane / protein-transporting ATPase activity / chloroplast envelope / chloroplast / intracellular protein transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity ...protein targeting to chloroplast / chloroplast outer membrane / protein-transporting ATPase activity / chloroplast envelope / chloroplast / intracellular protein transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Chloroplast protein import component Toc34 / GTPase GIMA/IAN/Toc / AIG1-type guanine nucleotide-binding (G) domain / AIG1 family / AIG1-type G domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Translocase of chloroplast 33, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Koenig, P. / Schleiff, E. / Sinning, I. / Tews, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: On the significance of Toc-GTPase homodimers
著者: Koenig, P. / Oreb, M. / Rippe, K. / Muhle-Goll, C. / Sinning, I. / Schleiff, E. / Tews, I.
履歴
登録2008年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: T7I23.11 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5973
ポリマ－29,1291
非ポリマー4682
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.440, 71.440, 112.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

-
要素

#1: タンパク質 T7I23.11 protein / At1g02280 / At1g02280/T7I23.11 / AtToc33 protein


分子量: 29129.373 Da / 分子数: 1 / 断片: GTP-domain, UNP residues 1-251 / 変異: R130A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: T7I23.11 / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O23680, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.06 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M NH4Cl, 20% Glycerol, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月29日 / 詳細: Toroidal Zerodur mirror
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→30 Å / Num. all: 21984 / Num. obs: 21395 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 37.2
反射 シェル解像度: 1.96→1.99 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 1052 / Rsym value: 0.284 / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0008精密化
DNAデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3BB3

3bb3


解像度: 1.96→27.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 5.932 / SU ML: 0.09 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21346 1082 5.1 %RANDOM
Rwork0.17097 ---
obs0.17311 20125 95.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.652 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.18 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.203 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→27.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1901 0 29 206 2136
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222054
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021392
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7571.9782797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02433422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9925264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.51724.77388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.09815374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.121512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02403
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2010.21448
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21045
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.21118
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4040.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3250.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1380.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4521.51387
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2991.5515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92222063
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0473872
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5194.5731
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.96→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 88 -
Rwork0.178 1384 -
obs--91.49 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -21.9992 Å / Origin y: 16.439 Å / Origin z: 0.3944 Å
111213212223313233
T-0.0054 Å2-0.0029 Å2-0.0176 Å2--0.0333 Å20.0139 Å2---0.0193 Å2
L0.0983 °2-0.101 °2-0.0496 °2-0.7903 °2-0.3098 °2--0.7622 °2
S-0.0009 Å °-0.0258 Å °-0.0248 Å °0.0467 Å °0.0105 Å °-0.0225 Å °-0.0952 Å °-0.0262 Å °-0.0097 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る