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万見
- PDB-3dar: Crystal structure of D2 domain from human FGFR2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dar
タイトルCrystal structure of D2 domain from human FGFR2
要素Fibroblast growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE / IMMUNOGLOBULIN FOLD / ATP-binding / Craniosynostosis / Disease mutation / Ectodermal dysplasia / Glycoprotein / Heparin-binding / Immunoglobulin domain / Kinase / Lacrimo-auriculo-dento-digital syndrome / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Secreted / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / prostate gland morphogenesis / otic vesicle formation / regulation of smooth muscle cell differentiation / regulation of morphogenesis of a branching structure / orbitofrontal cortex development / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / embryonic organ morphogenesis / branching morphogenesis of a nerve / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / bud elongation involved in lung branching / epidermis morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / reproductive structure development / limb bud formation / membranous septum morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / positive regulation of phospholipase activity / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / branching involved in prostate gland morphogenesis / FGFR2b ligand binding and activation / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / lung lobe morphogenesis / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / regulation of osteoblast proliferation / fibroblast growth factor receptor activity / branching involved in salivary gland morphogenesis / embryonic pattern specification / pyramidal neuron development / embryonic cranial skeleton morphogenesis / lung-associated mesenchyme development / outflow tract septum morphogenesis / regulation of smoothened signaling pathway / mesodermal cell differentiation / bone morphogenesis / digestive tract development / odontogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / skeletal system morphogenesis / organ growth / inner ear morphogenesis / hair follicle morphogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / lung alveolus development / regulation of osteoblast differentiation / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR2 / prostate epithelial cord elongation / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / midbrain development / bone mineralization / fibroblast growth factor binding / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / epithelial to mesenchymal transition / excitatory synapse / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / cell fate commitment / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of keratinocyte proliferation / embryonic organ development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SHC-mediated cascade:FGFR2 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / positive regulation of cell cycle / cellular response to retinoic acid / Signaling by FGFR2 in disease / epithelial cell differentiation / axonogenesis / lung development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / post-embryonic development / Negative regulation of FGFR2 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / bone development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Brown, A. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the FGFR2 D2 domain
著者: Brown, A. / Blundell, T.L.
履歴
登録2008年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年9月10日Group: Refinement description
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3682
ポリマ－24,3682
非ポリマー00
水2,198122
1
A: Fibroblast growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1841
ポリマ－12,1841
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Fibroblast growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1841
ポリマ－12,1841
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.870, 78.240, 85.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Auth seq-ID: 151 - 249 / Label seq-ID: 7 - 105

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.999991, 0.000375, -0.004142), (-0.000457, -0.9998, 0.019971), (-0.004133, 0.019973, 0.999792)20.7999, 9.90785, 0.168978

-
要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 2 / FGFR-2 / Keratinocyte growth factor receptor 2 / CD332 antigen


分子量: 12183.853 Da / 分子数: 2 / 断片: D2 domain, Ig-like C2-type 2, UNP residues 146-249 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR2, BEK, KGFR, KSAM / プラスミド: pBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: P21802, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M sodium acetate, 0.1 M Tris-HCl, 30% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K, pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月6日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SI(311) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→85.9 Å / Num. all: 14756 / Num. obs: 14667 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 44.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.2-2.327.40.6231.21529120740.62398.1
2.32-2.467.40.4571.71454719700.45798
2.46-2.637.40.3112.41383718680.31198.6
2.63-2.847.40.1933.71294017470.19398.9
2.84-3.117.40.1225.61214716360.12299.3
3.11-3.487.40.0817.11096114890.08199.2
3.48-4.027.10.05310.8941013270.05399.5
4.02-4.926.60.04511.3741011250.04598.9
4.92-6.967.50.04811.567849070.04899.6
6.96-33.926.70.03116.335095240.03197.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å33.92 Å
Translation2.5 Å33.92 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PBD Entry 1E0O, chain B, residues 149-249

1e0o


解像度: 2.2→33.917 Å / FOM work R set: 0.787 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: mlhl
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 696 5.06 %random
Rwork0.212 ---
all0.2188 13756 --
obs0.2188 13756 92.31 %-
溶媒の処理Bsol: 58.254 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 78.28 Å2 / Biso mean: 38.91 Å2 / Biso min: 20.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.247 Å20 Å20 Å2
2--8.643 Å2-0 Å2
3---1.604 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1545 0 0 122 1667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1491
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0821
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.1261
Refine LS restraints NCSNCS model details: chain B & A / Rms dev position: 0.035 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
2.2-2.2290.282431X-RAY DIFFRACTION2680
2.229-2.260.262448X-RAY DIFFRACTION2682
2.26-2.2920.255452X-RAY DIFFRACTION2678
2.292-2.3260.264461X-RAY DIFFRACTION2680
2.326-2.3620.253431X-RAY DIFFRACTION2681
2.362-2.4010.257479X-RAY DIFFRACTION2684
2.401-2.4420.238481X-RAY DIFFRACTION2685
2.442-2.4870.247455X-RAY DIFFRACTION2682
2.487-2.5350.232469X-RAY DIFFRACTION2683
2.535-2.5860.225489X-RAY DIFFRACTION2686
2.586-2.6430.22483X-RAY DIFFRACTION2686
2.643-2.7040.251494X-RAY DIFFRACTION2688
2.704-2.7720.228515X-RAY DIFFRACTION2690
2.772-2.8460.218500X-RAY DIFFRACTION2690
2.846-2.930.209489X-RAY DIFFRACTION2686
2.93-3.0250.196521X-RAY DIFFRACTION2691
3.025-3.1330.238523X-RAY DIFFRACTION2692
3.133-3.2580.227530X-RAY DIFFRACTION2692
3.258-3.4060.197533X-RAY DIFFRACTION2693
3.406-3.5860.183542X-RAY DIFFRACTION2694
3.586-3.810.168549X-RAY DIFFRACTION2694
3.81-4.1040.172534X-RAY DIFFRACTION2691
4.104-4.5160.161540X-RAY DIFFRACTION2694
4.516-5.1670.161551X-RAY DIFFRACTION2692
5.167-6.5030.19562X-RAY DIFFRACTION2693
6.503-33.9210.215598X-RAY DIFFRACTION2692

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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