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万見
- PDB-3dae: Crystal structure of phosphorylated SNF1 kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dae
タイトルCrystal structure of phosphorylated SNF1 kinase domain
要素Carbon catabolite-derepressing protein kinase
キーワードTRANSFERASE / kinase / AMPK / snf1 / ATP-binding / Carbohydrate metabolism / Membrane / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle ...fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / invasive growth in response to glucose limitation / Macroautophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / filamentous growth / vacuolar membrane / AMP-activated protein kinase activity / nuclear envelope lumen / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of macroautophagy / response to unfolded protein / cellular response to glucose starvation / positive regulation of gluconeogenesis / response to endoplasmic reticulum stress / guanyl-nucleotide exchange factor activity / molecular function activator activity / nuclear membrane / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbon catabolite-derepressing protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.899 Å
データ登録者Zheng, L.-S. / Chen, L. / Jiao, Z.-H. / Wu, J.-W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Structural insight into the autoinhibition mechanism of AMP-activated protein kinase
著者: Chen, L. / Jiao, Z.-H. / Zheng, L.-S. / Zhang, Y.-Y. / Xie, S.-T. / Wang, Z.-X. / Wu, J.-W.
履歴
登録2008年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbon catabolite-derepressing protein kinase
B: Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8732
ポリマ－64,8732
非ポリマー00
水3,369187
1
A: Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4371
ポリマ－32,4371
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4371
ポリマ－32,4371
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.607, 72.370, 112.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE DEPOSITORS THINK THE SOFTWARE PREDICTED QUATERNARY STRUCTURE IS NOT CONSISTENT WITH BIOCHEMICAL DATA AND MONOMER IS THE BIOLOGICAL UNIT. THE DIMER FORMATION MAY BE DUE TO CRYSTAL PACKING.

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要素

#1: タンパク質 Carbon catabolite-derepressing protein kinase / SNF1


分子量: 32436.666 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase Domain, UNP residue 41-315 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SNF1 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P06782, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris pH 8.5, 3.2-3.6M NH4Ac, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月24日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.899→47.2 Å / Num. all: 14122 / Num. obs: 14122 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 50.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 20.7 / Num. measured all: 102012
反射 シェル解像度: 2.899→3 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.382 / Mean I/σ(I) obs: 4.29 / Num. unique all: 1369 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2EUE

2eue
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.899→47.192 Å / FOM work R set: 0.792 / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 706 5.01 %random
Rwork0.227 ---
obs0.229 14082 99.9 %-
all-14122 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.136 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 8.63 Å2 / Biso mean: 53.73 Å2 / Biso min: 205.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.182 Å20 Å2-0 Å2
2--6.52 Å20 Å2
3----1.483 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.899→47.192 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3994 0 0 187 4181
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4195512
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092619
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008697
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7771516
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.898-3.1220.3461490.28525882737
3.122-3.4360.2751390.25326392778
3.436-3.9340.2641420.20426542796
3.934-4.9550.1881320.18226932825
4.955-47.1980.2881440.23828022946

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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