[日本語] English
万見
- PDB-3czf: Crystal structure of HLA-B*2709 complexed with the glucagon recep... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3czf
タイトルCrystal structure of HLA-B*2709 complexed with the glucagon receptor (GR) peptide (residues 412-420)
要素
  • BETA-2-MICROGLOBULIN
  • GLUCAGON RECEPTOR PEPTIDE
  • HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC (MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX / HLA- B*2709
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glycogen metabolic process / glucagon receptor activity / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / response to starvation / exocytosis / peptide hormone binding / TAP binding ...regulation of glycogen metabolic process / glucagon receptor activity / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / response to starvation / exocytosis / peptide hormone binding / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / hormone-mediated signaling pathway / response to nutrient / cellular response to glucagon stimulus / : / : / secretory granule membrane / positive regulation of receptor binding / guanyl-nucleotide exchange factor activity / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to starvation / cellular response to iron ion / generation of precursor metabolites and energy / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / defense response / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / regulation of blood pressure / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / Glucagon signaling in metabolic regulation / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / Glucagon-type ligand receptors / Interferon alpha/beta signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / glucose homeostasis / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / G alpha (s) signalling events / protein homotetramerization / G alpha (q) signalling events / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / endosome / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, glucagon receptor / GPCR, family 2, glucagon-like peptide-1/glucagon receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. ...GPCR, family 2, glucagon receptor / GPCR, family 2, glucagon-like peptide-1/glucagon receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Glucagon receptor / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Loll, B. / Fiorillo, M.T. / Rueckert, C. / Saenger, W. / Sorrentino, R. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2020
タイトル: Conformational Plasticity of HLA-B27 Molecules Correlates Inversely With Efficiency of Negative T Cell Selection.
著者: Loll, B. / Ruckert, C. / Uchanska-Ziegler, B. / Ziegler, A.
履歴
登録2008年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年4月15日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: GLUCAGON RECEPTOR PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5356
ポリマ－45,2583
非ポリマー2763
水12,809711
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5420 Å2
ΔGint-13.1 kcal/mol
Surface area19260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.946, 81.933, 65.397
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / MHC class I antigen B*27


分子量: 31951.219 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 25-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P03989, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 BETA-2-MICROGLOBULIN


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド GLUCAGON RECEPTOR PEPTIDE / pGR


分子量: 1427.708 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 412-420 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HOMO SAPIENS (HUMAN)
参照: UniProt: P47871
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 711 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.89 %
結晶化温度: 291 K / pH: 7.5
詳細: 14% (w/v) PEG 4000, 20mM Tris/HCl pH 7.5, 150mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 7.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月5日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→30 Å / Num. obs: 196702 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.1→1.12 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.288 / % possible all: 90.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K5N

1k5n


解像度: 1.2→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.972 / SU B: 0.765 / SU ML: 0.016 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.031 / ESU R Free: 0.031 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.149 3852 2.5 %RANDOM
Rwork0.129 ---
obs0.13 149186 96.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å2-0.22 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3192 0 18 711 3921
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0213670
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022630
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4271.9365045
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9053.0026358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0985470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.89222.972212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.3115638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7241543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2509
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02829
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2090.22864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.21669
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22022
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0960.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3110.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6961.52760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6311.5820
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.98323426
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.64531890
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3984.51572
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.45338100
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.4333712
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.84936157
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.23 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.159 264 -
Rwork0.138 10620 -
obs--94.1 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る