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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3csm | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF YEAST CHORISMATE MUTASE WITH BOUND TRP AND AN ENDOOXABICYCLIC INHIBITOR | ||||||
![]() | CHORISMATE MUTASE | ||||||
![]() | COMPLEX (ISOMERASE/PEPTIDE) / CHORISMATE PYRUVATEMUTASE / ALLOSTERIC PROTEIN / COMPLEX (ISOMERASE-PEPTIDE) / TRANSITION STATE ANALOG / COMPLEX (ISOMERASE-PEPTIDE) complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() tryptophan binding / L-tyrosine binding / tyrosine biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Straeter, N. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Mechanisms of catalysis and allosteric regulation of yeast chorismate mutase from crystal structures. 著者: Strater, N. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of the T State of Allosteric Yeast Chorismate Mutase and Comparison with the R State 著者: Strater, N. / Hakansson, K. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N. #2: ![]() タイトル: Location of the Active Site of Allosteric Chorismate Mutase from Saccharomyces Cerevisiae, and Comments on the Catalytic and Regulatory Mechanisms 著者: Xue, Y. / Lipscomb, W.N. #3: ![]() タイトル: The Crystal Structure of Allosteric Chorismate Mutase at 2.2-A Resolution 著者: Xue, Y. / Lipscomb, W.N. / Graf, R. / Schnappauf, G. / Braus, G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 113.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 89.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 415.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 430.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29958.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: RH1242 / プラスミド: PME605 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.24 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: HANGING DROP, 19 % (W/V) PEG MONOMETHYLETHER 5000, 5 MM DTT, 0.15 M TRIS PH 8.0, 0.15 M SODIUM ACETATE, 16 MM TRYPTOPHAN, 3 MM INHIBITOR, 10 MG/ML PROTEIN, vapor diffusion - hanging drop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 123 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年10月15日 / 詳細: SUPPER DOUBLE-MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→20 Å / Num. obs: 20253 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.092 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.325 / % possible all: 99.1 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 51388 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.1 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1CSM 解像度: 3→15 Å / σ(F): 2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 38.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→15 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: CONSTRAINTS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 3→3.14 Å / Total num. of bins used: 8 /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最低解像度: 3.2 Å / Rfactor obs: 0.285 |