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- PDB-3csb: Crystal Structure of Monobody YSX1/Maltose Binding Protein Fusion... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3csb
タイトルCrystal Structure of Monobody YSX1/Maltose Binding Protein Fusion Complex
要素Maltose-binding protein Monobody YSX1 Fusion
キーワードDE NOVO PROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN / Engineered Binding Protein / Antibody Mimic / Synthetic Protein Interface / Minimalist Protein Interface
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich ...Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
synthetic (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.999 Å
データ登録者Gilbreth, R.N. / Koide, S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: A Dominant Conformational Role for Amino Acid Diversity in Minimalist Protein-Protein Interfaces
著者: Gilbreth, R.N. / Esaki, K. / Koide, A. / Sidhu, S.S. / Koide, S.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: High affinity single-domain binding proteins with a binary code interface
著者: Koide, A. / Gilbreth, R.N. / Esaki, K. / Tereshko, V. / Koide, S.
履歴
登録2008年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding protein Monobody YSX1 Fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,66119
ポリマ－50,7791
非ポリマー1,88218
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.818, 98.818, 134.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Maltose-binding protein Monobody YSX1 Fusion / MBP / Maltodextrin-binding protein / MMBP


分子量: 50779.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: malE includes residues 5-370, Monobody YSX1 377-467, 371-373 comprise an engineered linker
由来: (組換発現) Escherichia coli, synthetic / 遺伝子: malE / プラスミド: pHFT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9

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非ポリマー , 7種, 226分子

#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.99 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 41% polyethelyeneglycol-400, 2% 2-methyl-2,4-pentanediol, 50 mM MnCl2, 0.1 M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月21日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator and K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.999→50 Å / Num. all: 45823 / Num. obs: 45823 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.999→2.07 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CNS5.2.0019精密化
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS5.2.0019位相決定
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.999→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 6.123 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23608 4569 10 %RANDOM
Rwork0.19494 ---
all0.19905 45672 --
obs0.19905 45672 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.551 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.999→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3607 0 51 271 3929
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5221.985128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9455471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.87525.355155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.37715600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.389158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022826
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21651
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22595
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1160.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2291.52390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.89923741
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.73431651
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0074.51384
LS精密化 シェル解像度: 1.999→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 329 -
Rwork0.205 2959 -
obs--99.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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