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- PDB-3cr3: Structure of a transient complex between Dha-kinase subunits DhaM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cr3
タイトルStructure of a transient complex between Dha-kinase subunits DhaM and DhaL from Lactococcus lactis
要素
  • PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
  • PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit dhaM
キーワードTRANSFERASE / Transient Protein-protein complex TRANSFERASE complex PTS-DEPENDENT DIHYDROXYACETONE KINASE / ATP-binding / Glycerol metabolism / Nucleotide-binding / Phosphotransferase system
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase activity / glycerone kinase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / glycerol catabolic process / magnesium ion binding / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydroxyacetone kinase phosphotransferase subunit, N-terminal domain / Dihydroxyacetone kinase phosphotransferase subunit DhaM / Dihydroxyacetone kinase, subunit L / DhaL domain / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component / DhaL domain / DhaL domain superfamily / DAK2 domain / DhaL domain profile. / Dak2 ...Dihydroxyacetone kinase phosphotransferase subunit, N-terminal domain / Dihydroxyacetone kinase phosphotransferase subunit DhaM / Dihydroxyacetone kinase, subunit L / DhaL domain / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component / DhaL domain / DhaL domain superfamily / DAK2 domain / DhaL domain profile. / Dak2 / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component superfamily / : / PTS system fructose IIA component / PTS_EIIA type-4 domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit DhaM / PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit DhaL
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jeckelmann, J.M. / Zurbriggen, A. / Christen, S. / Baumann, U. / Erni, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: X-ray Structures of the Three Lactococcus lactis Dihydroxyacetone Kinase Subunits and of a Transient Intersubunit Complex.
著者: Zurbriggen, A. / Jeckelmann, J.M. / Christen, S. / Bieniossek, C. / Baumann, U. / Erni, B.
履歴
登録2008年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
B: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
C: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit dhaM
D: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit dhaM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,49210
ポリマ－68,5404
非ポリマー9526
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8130 Å2
ΔGint-48.1 kcal/mol
Surface area23780 Å2
手法PISA
2
A: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
C: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit dhaM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7465
ポリマ－34,2702
非ポリマー4763
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
D: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit dhaM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7465
ポリマ－34,2702
非ポリマー4763
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
A: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
D: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit dhaM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7465
ポリマ－34,2702
非ポリマー4763
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
B: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL
C: PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit dhaM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7465
ポリマ－34,2702
非ポリマー4763
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.133, 146.842, 58.483
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUALAALAAA1 - 1921 - 192
21LEULEUALAALABB1 - 1921 - 192
12TYRTYRLYSLYSCC3 - 1231 - 121
22TYRTYRLYSLYSDD3 - 1231 - 121

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, ADP-binding subunit dhaL


分子量: 20909.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: lacI(q), oriR ColE1, bla
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
株: IL1403 / 遺伝子: dhaL / プラスミド: pMS-DhaKLM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB-delta-KLM
参照: UniProt: Q9CIV7, 転移酵素; リンを含む基を移すもの
#2: タンパク質 PTS-dependent dihydroxyacetone kinase, phosphotransferase subunit dhaM / Phosphotransferase enzyme IIA component / PTS system EIIA component


分子量: 13360.600 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
遺伝子: dhaM / プラスミド: pMS-DhaKLM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB-delta-KLM
参照: UniProt: Q9CIV6, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.03 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris/HCl, 0.2 M LiSO4, 36 % PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.97885,0.97823,0.97240
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月8日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978851
20.978231
30.97241
反射解像度: 2.1→147.442 Å / Num. all: 37982 / Num. obs: 37982 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Mean I/σ(I) obs: 8.1 / Num. unique all: 5440 / Rsym value: 0.214 / % possible all: 24.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→66.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 9.876 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.261 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1897 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.22168 37982 --
obs0.22168 37952 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.31 Å20 Å20 Å2
2---2.51 Å20 Å2
3----0.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→66.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4726 0 58 192 4976
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224840
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2151.9956532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8885622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.48826.105190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.55615890
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.1711514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2768
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023482
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.22520
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.23421
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.2266
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1030.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8121.53186
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05824912
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.06231887
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.074.51620
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A768MEDIUM POSITIONAL0.150.5
1A673LOOSE POSITIONAL0.425
1A768MEDIUM THERMAL0.972
1A673LOOSE THERMAL1.4810
2C484MEDIUM POSITIONAL0.160.5
2C438LOOSE POSITIONAL0.645
2C484MEDIUM THERMAL0.712
2C438LOOSE THERMAL1.5610
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 140 -
Rwork0.218 2605 -
all-2745 -
obs-2745 100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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