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万見
- PDB-2iu5: Dihydroxyacetone kinase operon activator DhaS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iu5
タイトルDihydroxyacetone kinase operon activator DhaS
要素HTH-TYPE DHAKLM OPERON TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR DHAS
キーワードTRANSCRIPTION / SYNTHASE / ACTIVATOR / TETR FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


Transcription regulator DhaS / Transcriptional regulator TetR, C-terminal, Firmicutes type / Transcriptional regulator C-terminal region / : / Tetracycline Repressor, domain 2 / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Tetracycline Repressor; domain 2 / Bacterial regulatory proteins, tetR family / DNA-binding HTH domain, TetR-type / TetR-type HTH domain profile. ...Transcription regulator DhaS / Transcriptional regulator TetR, C-terminal, Firmicutes type / Transcriptional regulator C-terminal region / : / Tetracycline Repressor, domain 2 / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Tetracycline Repressor; domain 2 / Bacterial regulatory proteins, tetR family / DNA-binding HTH domain, TetR-type / TetR-type HTH domain profile. / Homeobox-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HTH-type dhaKLM operon transcriptional activator DhaS
類似検索 - 構成要素
生物種LACTOCOCCUS LACTIS SUBSP. LACTIS IL1403 (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Srinivas, A. / Christen, S. / Baumann, U. / Erni, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Regulation of the Dha Operon of Lactococcus Lactis: A Deviation from the Rule Followed by the Tetr Family of Transcription Regulators
著者: Christen, S. / Srinivas, A. / Bahler, P. / Zeller, A. / Pridmore, D. / Bieniossek, C. / Baumann, U. / Erni, B.
履歴
登録2006年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HTH-TYPE DHAKLM OPERON TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR DHAS
B: HTH-TYPE DHAKLM OPERON TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR DHAS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1502
ポリマ－47,1502
非ポリマー00
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area18200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.459, 46.284, 171.939
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 4 - 179 / Label seq-ID: 11 - 186

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 HTH-TYPE DHAKLM OPERON TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR DHAS / DHAS / YCEG


分子量: 23574.805 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LACTOCOCCUS LACTIS SUBSP. LACTIS IL1403 (乳酸菌)
解説: NESTLE / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9CIV9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 9 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 9 TO GLU
配列の詳細SECOND AMINO ACID IS MODIFIED TO GLUTAMATE FROM LYSINE AND THE C-TERMINAL HAS EIGHT ADDITIONAL ...SECOND AMINO ACID IS MODIFIED TO GLUTAMATE FROM LYSINE AND THE C-TERMINAL HAS EIGHT ADDITIONAL AMINOACIDS NAMELY LEUCINE AND GLUTAMATE FOLLOWED BY A HEXA-HIS TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.64 %
結晶化pH: 6
詳細: THE CONCENTRATED PROTEIN (20 MG/ML) WAS MIXED WITH BUFFER CONTAINING 50 MM NA-CACODYLATE PH 6.0, 1.7 M AMMONIUM SULFATE, 0.015 M MG-ACETATE IN A 1:1 RATIO.

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.976
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. obs: 45492 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.6→1.65 Å / 冗長度: 4.01 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 0.07 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.6→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 2.502 / SU ML: 0.064 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 2013 4.2 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.197 45492 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å20 Å2
2--0.9 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3034 0 0 294 3328
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223100
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6821.9314183
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7515354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.07625.2175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.3815578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.3491512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2450
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.022354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2390.21572
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3290.22236
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2410.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.190.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2290.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3133.51803
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.90132874
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.60141467
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0325.51309
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
704tight positional0.550.05
796loose positional1.075
704tight thermal1.520.5
796loose thermal2.8410
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.286 105
Rwork0.21 3352
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.29780.799-1.05040.7674-0.81781.32130.03170.03710.0427-0.00780.0170.036-0.07720.0145-0.0487-0.10560.0061-0.0065-0.1496-0.0045-0.10812.93934.04437.11
20.89020.21130.47870.47630.27511.45480.048-0.002-0.0953-0.03870.0392-0.02320.08160.0512-0.08720.02280.0080.00520.0201-0.00460.010424.0229.23710.332
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 179
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 179

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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