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- PDB-3cqg: Nucleoporin Nup107/Nup133 interaction complex, delta finger mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cqg
タイトルNucleoporin Nup107/Nup133 interaction complex, delta finger mutant
要素
  • Nuclear pore complex protein Nup107
  • Nuclear pore complex protein Nup133
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Nucleoporins / Nuclear Pore Complex / mRNA transport / Nucleus / Phosphoprotein / Translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


nephron development / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / nuclear pore organization / somite development / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / paraxial mesoderm development / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus ...nephron development / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / nuclear pore organization / somite development / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / paraxial mesoderm development / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / structural constituent of nuclear pore / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / neural tube development / Viral Messenger RNA Synthesis / poly(A)+ mRNA export from nucleus / female gonad development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nuclear pore / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / neurogenesis / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear periphery / HCMV Late Events / RHO GTPases Activate Formins / Transcriptional regulation by small RNAs / kinetochore / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1380 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #700 / Delta-Endotoxin; domain 1 - #50 / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Delta-Endotoxin; domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1380 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #700 / Delta-Endotoxin; domain 1 - #50 / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Delta-Endotoxin; domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup107 / Nuclear pore complex protein Nup133
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Jeudy, S. / Boehmer, T. / Berke, I. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: Structural and functional studies of Nup107/Nup133 interaction and its implications for the architecture of the nuclear pore complex.
著者: Boehmer, T. / Jeudy, S. / Berke, I.C. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2008年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年1月23日Group: Database references
改定 1.32017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear pore complex protein Nup107
B: Nuclear pore complex protein Nup133


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3742
ポリマ－54,3742
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-16.1 kcal/mol
Surface area21940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.655, 65.533, 193.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup107 / Nucleoporin Nup107 / 107 kDa nucleoporin / residues 658-771 + linker GGSGGS + residues 802-925


分子量: 28192.301 Da / 分子数: 1
断片: residues 658-771, 802-925, connected by linker GGSGGS
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUP107 / プラスミド: pET-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P57740
#2: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup133 / Nucleoporin Nup133 / 133 kDa nucleoporin


分子量: 26181.793 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 935-1156 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUP133 / プラスミド: pET-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q8WUM0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.67 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 25-27% PEG 2000 MME, 500mM KSCN, 0.1M Hepes, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月31日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 12890 / Num. obs: 12599 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 74.9 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1195 / Rsym value: 0.524 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→46 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2875 1004 8 %random
Rwork0.239 ---
obs0.2429 12548 97.4 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3251 0 0 34 3285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.2
LS精密化 シェル解像度: 3→3.14 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 134 -
Rwork0.286 --
obs-1557 95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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