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- PDB-3cq0: Crystal Structure of TAL2_YEAST -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cq0
タイトルCrystal Structure of TAL2_YEAST
要素Putative transaldolase YGR043C
キーワードTRANSFERASE / transaldolase / alpha/beta barrel / Pentose shunt
機能・相同性
機能・相同性情報


transaldolase / transaldolase activity / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch / cellular response to oxidative stress / carbohydrate metabolic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transaldolase type 1 / Transaldolase active site. / Transaldolase, active site / Transaldolase signature 1. / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transaldolase NQM1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Huang, H. / Niu, L. / Teng, M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: The crystal structure and identification of NQM1/YGR043C, a transaldolase from Saccharomyces cerevisiae
著者: Huang, H. / Rong, H. / Li, X. / Tong, S. / Zhu, Z. / Niu, L. / Teng, M.
履歴
登録2008年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative transaldolase YGR043C
B: Putative transaldolase YGR043C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,93835
ポリマ－76,2052
非ポリマー2,73333
水10,196566
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Putative transaldolase YGR043C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,50018
ポリマ－38,1021
非ポリマー1,39717
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Putative transaldolase YGR043C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,43817
ポリマ－38,1021
非ポリマー1,33516
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.027, 113.461, 158.917
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-611-

HOH

21A-645-

HOH

31A-648-

HOH

41B-435-

HOH

51B-452-

HOH

61B-594-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Putative transaldolase YGR043C


分子量: 38102.449 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53228, transaldolase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 566 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.09 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 1.3M potassium citrate, 10% polyethylene glycol 200, 1% ethylene glycol, 0.1mM Hepes, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 60407 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 0.749 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.974.10.39659540.719199.1
1.97-2.054.70.32660150.7391100
2.05-2.1450.26160050.781100
2.14-2.2550.19760240.7731100
2.25-2.3950.15460170.7461100
2.39-2.5850.13360710.7681100
2.58-2.8450.09560580.7231100
2.84-3.2550.06260910.8441100
3.25-4.0950.0361480.6321100
4.09-504.80.02260240.758195.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F05

1f05


解像度: 1.9→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 2.81 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 3044 5.1 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.182 60180 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.735 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.92 Å20 Å20 Å2
2--1.85 Å20 Å2
3----0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5122 0 178 566 5866
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225359
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9991.9847156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9475644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.21724.85233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.68515971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.4771522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2799
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023838
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.22651
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.23684
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1130.2523
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0970.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7331.53328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91925192
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.62232256
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.544.51964
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 182 -
Rwork0.222 4037 -
all-4219 -
obs--98.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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