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- PDB-1f05: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TRANSALDOLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f05
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TRANSALDOLASE
要素TRANSALDOLASE
キーワードTRANSFERASE / alpha-beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


TALDO1 deficiency: failed conversion of SH7P, GA3P to Fru(6)P, E4P / TALDO1 deficiency: failed conversion of Fru(6)P, E4P to SH7P, GA3P / Insulin effects increased synthesis of Xylulose-5-Phosphate / transaldolase / transaldolase activity / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding ...TALDO1 deficiency: failed conversion of SH7P, GA3P to Fru(6)P, E4P / TALDO1 deficiency: failed conversion of Fru(6)P, E4P to SH7P, GA3P / Insulin effects increased synthesis of Xylulose-5-Phosphate / transaldolase / transaldolase activity / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / carbohydrate metabolic process / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transaldolase type 1 / Transaldolase active site. / Transaldolase, active site / Transaldolase signature 1. / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Schneider, G. / Thorell, S.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2000
タイトル: The three-dimensional structure of human transaldolase.
著者: Thorell, S. / Gergely Jr., P. / Banki, K. / Perl, A. / Schneider, G.
履歴
登録2000年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSALDOLASE
B: TRANSALDOLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1822
ポリマ－75,1822
非ポリマー00
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.570, 113.570, 69.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a homodimer constructed from chains A and B

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要素

#1: タンパク質 TRANSALDOLASE


分子量: 37591.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: MYELOMONOCYTIC LEUKEMIA CELLS / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37837, transaldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: 27% (w/v) PEG 4000, 0.3M ammonium acetate, pH 4.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶化
*PLUS
pH: 7
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 mg/mlprotein1drop
250 MTris-HCl1drop
327 %(w/v)PEG40001reservoir
40.08 %1reservoirNaN3
50.3 M1reservoirNH4Ae

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.995
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→23.97 Å / Num. all: 22520 / Num. obs: 22520 / % possible obs: 88.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 22.2 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.44→2.57 Å / 冗長度: 2.5 % / Num. unique all: 2951 / Rsym value: 0.206 / % possible all: 79.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 60447 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.7 % / Rmerge(I) obs: 0.206 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
MAR345データ収集
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化開始モデル: 1ONR, Escherichia coli Transaldolase B

1onr


解像度: 2.45→19.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1001493.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1141 5.1 %RANDOM
Rwork0.225 ---
all0.254 22371 --
obs0.225 22371 88.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 17.96 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å2-5.53 Å2
2--5.97 Å20 Å2
3----5.67 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5046 0 0 92 5138
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 166 4.8 %
Rwork0.244 3276 -
obs--81.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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