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- PDB-3cp2: Crystal structure of GidA from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cp2
タイトルCrystal structure of GidA from E. coli
要素tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD / NAD / tRNA / Cytoplasm / Flavoprotein / tRNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cytoplasmic translational fidelity / cytosolic tRNA wobble base thiouridylase complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / response to UV / flavin adenine dinucleotide binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. ...tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site / Glucose inhibited division protein A family signature 2. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG-related / MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Scrima, A. / Meyer, S. / Versees, W. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of the conserved tRNA-modifying enzyme GidA: implications for its interaction with MnmE and substrate
著者: Meyer, S. / Scrima, A. / Versees, W. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2008年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8712
ポリマ－71,7741
非ポリマー961
水905
1
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
ヘテロ分子

A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,7414
ポリマ－143,5492
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-1/31
Buried area3640 Å2
ΔGint-46.7 kcal/mol
Surface area40140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)197.600, 197.600, 69.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA / Glucose-inhibited division protein A


分子量: 71774.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: gidA / プラスミド: pET 14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P0A6U3, 酸化還元酵素
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100mM tri-Sodium Citrate pH 5.5, 550mM Ammoniumsulfate, 3% Isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0438 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0438 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 18054 / Num. obs: 18054 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 72.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 22.85
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 16289 / Rsym value: 0.388 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.9→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 23.771 / SU ML: 0.422 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 3 / ESU R: 1.028 / ESU R Free: 0.437 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31349 920 5.1 %RANDOM
Rwork0.24568 ---
obs0.24897 17093 99.77 %-
all-18013 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 88.458 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.06 Å2-0.53 Å20 Å2
2---1.06 Å20 Å2
3---1.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3790 0 5 5 3800
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223862
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.391.9685233
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0775488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.87524.066182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.95115651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8671533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2587
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022956
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2470.22002
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.22661
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2040.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.531.52497
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9623910
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.93931503
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6084.51323
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.974 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.489 70 -
Rwork0.436 1199 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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