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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3cla | |||||||||
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タイトル | REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF TYPE III CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE AT 1.75 ANGSTROMS RESOLUTION | |||||||||
要素 | TYPE III CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE (ACYLTRANSFERASE) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 chloramphenicol O-acetyltransferase activity / chloramphenicol O-acetyltransferase / response to antibiotic 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.75 Å | |||||||||
データ登録者 | Leslie, A.G.W. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990 タイトル: Refined crystal structure of type III chloramphenicol acetyltransferase at 1.75 A resolution. 著者: Leslie, A.G. #1: ジャーナル: To be Published タイトル: Crystal Structure of the Asp-199-Asn Mutant of Chloramphenicol Acetyltransferase to 2.35 Angstroms Resolution. Structural Consequences of Disruption of a Buried Salt-Bridge. 著者: Gibbs, M.R. / Moody, P.C.E. / Leslie, A.G.W. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Evidence for Transition-State Stabilization by Serine-148 in the Catalytic Mechanism of Chloramphenicol Acetyltransferase 著者: Lewendon, A. / Murray, I.A. / Shaw, W.V. / Gibbs, M.R. / Leslie, A.G.W. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1988 タイトル: Substitutions in the Active Site of Chloramphenicol Acetyltransferase. Role of a Conserved Aspartate 著者: Lewendon, A. / Murray, I.A. / Kleanthous, C. / Cullis, P.M. / Shaw, W.V. #4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1988 タイトル: Structure of Chloramphenicol Acetyltransferase at 1.75-Angstroms Resolution 著者: Leslie, A.G.W. / Moody, P.C.E. / Shaw, W.V. #5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1986 タイトル: Crystallization of a Type III Chloramphenicol Acetyl Transferase 著者: Leslie, A.G.W. / Liddell, J.M. / Shaw, W.V. | |||||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET SHEET 1 ACTUALLY HAS SEVEN STRANDS. RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX STRANDED ...SHEET SHEET 1 ACTUALLY HAS SEVEN STRANDS. RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX STRANDED BETA-SHEET OF AN ADJACENT SHEET WHICH SPANS THE SUBUNIT INTERFACE. THE FINAL STRAND, SER 157 - VAL 162, IS IN AN ADJACENT (THREE-FOLD RELATED) SUBUNIT OF THE TRIMER. N OF ASN 159 IS HYDROGEN BONDED TO O OF SER 34. THERE IS A WIDE BETA-BULGE INVOLVING RESIDUES LYS 177, TYR 178, AND LEU 187. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3cla.cif.gz | 62.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3cla.ent.gz | 44.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3cla.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3cla_validation.pdf.gz | 434.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3cla_full_validation.pdf.gz | 440.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3cla_validation.xml.gz | 6.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3cla_validation.cif.gz | 10.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cl/3cla ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cl/3cla | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
| x 6||||||||||||||||||
単位格子 |
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Atom site foot note | 1: THERE IS A WIDE BETA-BULGE INVOLVING RESIDUES LYS 177, TYR 178, AND LEU 187. 2: RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX STRANDED BETA-SHEET OF AN ADJACENT SHEET WHICH SPANS THE SUBUNIT INTERFACE. | ||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25021.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P00484, chloramphenicol O-acetyltransferase | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-CLM / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE NUMBERING SCHEME ADOPTED IS BASED ON THE ALIGNMENT OF A NUMBER OF CAT SEQUENCES. FOR THE TYPE ...THE NUMBERING SCHEME ADOPTED IS BASED ON THE ALIGNMENT OF A NUMBER OF CAT SEQUENCES. FOR THE TYPE III ENZYME WHOSE COORDINATE | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.28 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 6.3 / 手法: microdialysis | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.058 |
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-解析
ソフトウェア | 名称: DERIV / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.75→6 Å / Rfactor Rwork: 0.157 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.75→6 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 27300 / Rfactor obs: 0.157 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 3.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: o_angle_d / Dev ideal: 3 |