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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3cjt | ||||||
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タイトル | Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) in complex with dimethylated ribosomal protein L11 | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE/RIBOSOMAL PROTEIN / S-Adenosyl-L-Methionine dependent methyltransferase / post-translational modification / multi-specific trimethylation / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / TRANSFERASE-RIBOSOMAL PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histone methyltransferase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / large ribosomal subunit rRNA binding / methylation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermus thermophilus (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Demirci, H. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2008 タイトル: Multiple-Site Trimethylation of Ribosomal Protein L11 by the PrmA Methyltransferase. 著者: Demirci, H. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3cjt.cif.gz | 589.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3cjt.ent.gz | 478 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3cjt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3cjt_validation.pdf.gz | 2.9 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3cjt_full_validation.pdf.gz | 3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 3cjt_validation.xml.gz | 127.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3cjt_validation.cif.gz | 177.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cj/3cjt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cj/3cjt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 16分子 ACEGIKMOBDFHJLNP
#1: タンパク質 | 分子量: 27594.738 Da / 分子数: 8 / 変異: H104A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア) 株: HB8 / 遺伝子: prmA / プラスミド: pET30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) Star 参照: UniProt: Q84BQ9, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの #2: タンパク質 | 分子量: 15526.111 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア) 株: HB8 / 遺伝子: rplK, rpl11 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) prmA::TC / 参照: UniProt: P36238 |
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-非ポリマー , 7種, 1911分子
#3: 化合物 | ChemComp-NO3 / #4: 化合物 | ChemComp-CL / #5: 化合物 | ChemComp-SAH / #6: 化合物 | #7: 化合物 | ChemComp-2MM / #8: 化合物 | ChemComp-SAM / #9: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.15 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: microbatch under oil / pH: 5.8 詳細: 200mM magnesium nitrate hexahydrate, 20% w/v PEG3350, 4mM AdoMet, pH 5.8, microbatch under oil, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9797 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月15日 詳細: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochrometer and vertical focusing mirror |
放射 | モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochrometer and vertical focusing mirror プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9797 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 157914 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 25 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 12404 / % possible all: 76.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: pdb entries 2NXC, 2NXN 解像度: 2.3→29.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 11.637 / SU ML: 0.162 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 44.08 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.74 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.355 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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