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万見
- PDB-3cip: Complex of Dictyostelium Discoideum Actin with Gelsolin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cip
タイトルComplex of Dictyostelium Discoideum Actin with Gelsolin
要素
  • Gelsolin
  • Major actin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Actin / Gelsolin / Dictyostelium discoideum / Actin-Associated Protein / Methyl Histidine / ATP-binding / Cytoskeleton / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Actin capping / Actin-binding / Alternative initiation / Amyloid / Disease mutation / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


intranuclear rod / phototaxis / leading edge of lamellipodium / macropinocytic cup / phagolysosome / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / cell pole ...intranuclear rod / phototaxis / leading edge of lamellipodium / macropinocytic cup / phagolysosome / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / cell pole / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / plasma membrane repair / actin filament depolymerization / actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / early phagosome / hyperosmotic response / cardiac muscle cell contraction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / podosome / relaxation of cardiac muscle / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / myosin binding / cell leading edge / pseudopodium / mitotic cytokinesis / sarcoplasm / endocytic vesicle / cilium assembly / phagocytic cup / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytosis / response to cAMP / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / lipid droplet / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / central nervous system development / actin filament organization / actin filament / protein destabilization / cell morphogenesis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / endocytosis / chemotaxis / actin filament binding / cell-cell junction / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / cell cortex / secretory granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / ficolin-1-rich granule lumen / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin / Major actin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Baek, K. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Modulation of actin structure and function by phosphorylation of Tyr-53 and profilin binding.
著者: Baek, K. / Liu, X. / Ferron, F. / Shu, S. / Korn, E.D. / Dominguez, R.
履歴
登録2008年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major actin
G: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,71117
ポリマ－55,9992
非ポリマー1,71215
水8,305461
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-135.6 kcal/mol
Surface area20900 Å2
手法PISA
2
A: Major actin
G: Gelsolin
ヘテロ分子

A: Major actin
G: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,42234
ポリマ－111,9974
非ポリマー3,42530
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area13060 Å2
ΔGint-320.3 kcal/mol
Surface area39930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.881, 69.172, 56.564
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-406-

SO4

21A-409-

SO4

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AG

#1: タンパク質 Major actin


分子量: 41660.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell
由来: (天然) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
参照: UniProt: P07830
#2: タンパク質 Gelsolin / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / AGEL


分子量: 14338.106 Da / 分子数: 1 / Fragment: Gelsolin Segment 1 (UNP RESIDUES 52-176) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Intein fusion. Additional Ala-Gly-His at N-terminus after removing fusion tag.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: gsn / プラスミド: pTYB12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06396

-
非ポリマー , 6種, 476分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, pH7.5, 1.7M Li2SO4, 2mM ATP, 1mM EDTA, 5% Glycerol, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月15日 / 詳細: 1-m Pt/Pd-coated ULE mirror
放射モノクロメーター: 1-m Pt/Pd-coated ULE mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 88709 / Num. obs: 85829 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 36.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.521 / % possible all: 78.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å43.72 Å
Translation2.5 Å43.72 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NM1

1nm1


解像度: 1.6→43.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 3.115 / SU ML: 0.049 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.083 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19739 4322 5 %RANDOM
Rwork0.1497 ---
obs0.15211 81476 96.66 %-
all-88763 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.242 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0.03 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→43.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3855 0 96 461 4412
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224227
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3261.9855781
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0355547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.38224.043188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.23215719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0721523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2624
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.21993
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22873
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2407
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1060.26
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.22622603
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.34834115
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.54641853
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.09161635
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.30234456
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free11.3353463
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.13634111
LS精密化 シェル解像度: 1.596→1.638 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 250 -
Rwork0.23 4668 -
obs--75.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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