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- PDB-3ch7: Crystal structure of 6-phosphogluconolactonase from Leishmania br... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ch7
タイトルCrystal structure of 6-phosphogluconolactonase from Leishmania braziliensis
要素6-phosphogluconolactonase
キーワードHYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS / 6-phosphogluconolactonase / leishmaniasis / PSI / Protein Structure Initiative / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium / SGPP
機能・相同性
機能・相同性情報


6-phosphogluconolactonase / 6-phosphogluconolactonase activity / pentose-phosphate shunt / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
6-Phosphogluconolactonase / 6-phosphogluconolactonase, DevB-type / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine-6-phosphate isomerases/6-phosphogluconolactonase / Rossmann fold - #1360 / NagB/RpiA transferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-phosphogluconolactonase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania braziliensis (ブラジルリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Arakaki, T.L. / Merritt, E.A. / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium (SGPP)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: 6-phosphogluconolactonase from Leishmania braziliensis.
著者: Arakaki, T.L. / Merritt, E.A.
履歴
登録2008年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-phosphogluconolactonase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5581
ポリマ－28,5581
非ポリマー00
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.967, 88.490, 100.523
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 6-phosphogluconolactonase


分子量: 28557.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania braziliensis (ブラジルリーシュマニア)
株: MHOM/BR/75/M2904 / 遺伝子: Lbra003394AAA, LbrM26_V2.2630 / プラスミド: BG1861 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A4HFB4, gluconolactonase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE DIFFERENCES BETWEEN THE SEQUENCE OF THEIR PROTEIN AND THE UNIPROT SEQUENCE ...AUTHORS STATE THAT THE DIFFERENCES BETWEEN THE SEQUENCE OF THEIR PROTEIN AND THE UNIPROT SEQUENCE ARE DUE TO STRAIN VARIATIONS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.85 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 40% PEG 1000, 0.1 M MOPS, 0.1 M NH4H2PO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.9 % / Av σ(I) over netI: 13.9 / 数: 96585 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 1.01 / D res high: 2.29 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 13966 / % possible obs: 96.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.935099.810.0350.9856.9
3.924.9310010.0551.0117.3
3.423.9210010.0660.9937.4
3.113.4210010.0841.0417.4
2.893.1110010.1171.0117.4
2.722.8910010.161.0197.4
2.582.729910.2061.0287
2.472.589610.290.9826.5
2.372.478810.2711.0546.1
2.292.378210.3381.0445.4
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 13966 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.29-2.375.40.33811741.044182
2.37-2.476.10.27112451.054188
2.47-2.586.50.2913770.982196
2.58-2.7270.20614081.028199
2.72-2.897.40.1614111.0191100
2.89-3.117.40.11714361.0111100
3.11-3.427.40.08414421.0411100
3.42-3.927.40.06614520.9931100
3.92-4.937.30.05514741.0111100
4.93-506.90.03515470.985199.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.55 Å37.07 Å
Translation2.55 Å37.07 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0066精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MAR345CCDデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2J0E

2j0e


解像度: 2.29→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 6.951 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.294 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 698 5 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.192 13964 96.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.788 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.37 Å20 Å20 Å2
2--2.44 Å20 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2001 0 0 74 2075
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0222074
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021391
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7991.9762827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01233426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1315275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.43724.3982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.00815356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1041513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02387
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.97321342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4992538
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.21132175
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4962732
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it44647
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.345 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 52 -
Rwork0.252 797 -
all-849 -
obs--79.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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