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万見
- PDB-3ce9: Crystal structure of glycerol dehydrogenase (NP_348253.1) from Cl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ce9
タイトルCrystal structure of glycerol dehydrogenase (NP_348253.1) from Clostridium acetobutylicum at 2.37 A resolution
要素Glycerol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NP_348253.1 / glycerol dehydrogenase / 3-dehydroquinate synthase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors / phospholipid biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycerol-1-phosphate dehydrogenase / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Glycerol dehydrogenase / Dehydroquinate synthase-like, alpha domain / Dehydroquinate synthase-like - alpha domain / Rossmann fold - #1970 / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glycerol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium acetobutylicum ATCC 824 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of glycerol dehydrogenase (NP_348253.1) from Clostridium acetobutylicum at 2.37 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycerol dehydrogenase
B: Glycerol dehydrogenase
C: Glycerol dehydrogenase
D: Glycerol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,67525
ポリマ－158,2704
非ポリマー1,40521
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7200 Å2
ΔGint-58.9 kcal/mol
Surface area51310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.740, 125.810, 133.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.330, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51A
61B
71C
81D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERILEAA5 - 216 - 22
21SERILEBB5 - 216 - 22
31SERILECC5 - 216 - 22
41SERILEDD5 - 216 - 22
52ASNVALAA23 - 35324 - 354
62ASNLEUBB23 - 35224 - 353
72ASNVALCC23 - 35324 - 354
82ASNVALDD23 - 35324 - 354
詳細ACCORDING TO AUTHORS, THE CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THAT THE PROTEIN IS TETRAMERIC.

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要素

#1: タンパク質
Glycerol dehydrogenase


分子量: 39567.441 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium acetobutylicum ATCC 824 (バクテリア)
生物種: Clostridium acetobutylicum / 株: DSM 792 / JCM 1419 / LMG 5710 / VKM B-1787 / 遺伝子: NP_348253.1, CA_C1626 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q97IL4
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.71 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: NANODROP, 0.2M NaCl, 20.0% PEG 3000, 0.1M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.91840, 0.97953, 0.97939
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月26日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91841
20.979531
30.979391
反射解像度: 2.37→28.94 Å / Num. obs: 66387 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 53.802 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.37-2.450.4011.81273811600191.4
2.45-2.550.3142.31536313429198.5
2.55-2.670.2313.11569313573198.5
2.67-2.810.1823.91515413033198.2
2.81-2.980.1295.41482312641198.1
2.98-3.210.0897.31543613106197.7
3.21-3.540.0610.11586613349197.5
3.54-4.040.04712.41531012711197.5
4.04-5.080.03317.11576912972196.7
5.08-28.940.0318.51560512777194.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0067精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.37→28.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 13.863 / SU ML: 0.157 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.348 / ESU R Free: 0.217
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. ZINC IONS HAVE BEEN MODELED INTO THE PUTATIVE ACTIVE SITE BASED ON FLUORESCENCE SCAN, ANOMALOUS ELECTRON DENSITY MAPS AND COORDINATION GEOMETRY. 5. 1,2-ETHANEDIOL AND PEG MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 3364 5.1 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.189 66387 98.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.094 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å20 Å2-0.55 Å2
2---0.79 Å20 Å2
3---1.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→28.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10663 0 78 199 10940
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02211028
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027368
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.331.9614916
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.256318138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.24951419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.02625.056445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.189151912
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4421534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.98736988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.23632855
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.979411349
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.71964040
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.81793560
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2027TIGHT POSITIONAL0.040.05
2B2027TIGHT POSITIONAL0.040.05
3C2027TIGHT POSITIONAL0.030.05
4D2027TIGHT POSITIONAL0.040.05
1A2172MEDIUM POSITIONAL0.050.5
2B2172MEDIUM POSITIONAL0.050.5
3C2172MEDIUM POSITIONAL0.040.5
4D2172MEDIUM POSITIONAL0.050.5
1A2027TIGHT THERMAL0.10.5
2B2027TIGHT THERMAL0.10.5
3C2027TIGHT THERMAL0.10.5
4D2027TIGHT THERMAL0.110.5
1A2172MEDIUM THERMAL0.092
2B2172MEDIUM THERMAL0.12
3C2172MEDIUM THERMAL0.092
4D2172MEDIUM THERMAL0.122
LS精密化 シェル解像度: 2.37→2.43 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 231 -
Rwork0.3 4520 -
all-4751 -
obs--95.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1975-0.1074-0.30151.203-0.12511.1435-0.0827-0.0237-0.04480.30880.04430.00560.0821-0.08140.03830.0073-0.0121-0.1003-0.08160.0049-0.120431.92826.911-2.093
22.57560.13410.12150.9949-0.09720.7320.04630.0418-0.42310.07880.0109-0.17690.07230.1502-0.0572-0.0754-0.0241-0.0699-0.0684-0.04460.072520.7462.736-24.819
31.6228-0.3193-0.38711.37890.08051.40680.02770.0974-0.0335-0.2181-0.02150.1655-0.0819-0.0422-0.0062-0.0383-0.0362-0.0764-0.09730.008-0.08716.3930.455-47.037
41.6290.4979-0.07911.3236-0.14460.9623-0.038-0.00460.17560.03340.01840.0715-0.0741-0.12990.0196-0.1072-0.0006-0.0542-0.1154-0.0256-0.038521.35454.529-25.952
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 3536 - 354
2X-RAY DIFFRACTION2BB5 - 3526 - 353
3X-RAY DIFFRACTION3CC5 - 3536 - 354
4X-RAY DIFFRACTION4DD5 - 3536 - 354

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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