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- PDB-3cdj: Crystal structure of the E. coli KH/S1 domain truncated PNPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cdj
タイトルCrystal structure of the E. coli KH/S1 domain truncated PNPase
要素Polynucleotide phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / Polynucleotide phosphorylase / mRNA turnover / RNase / RNA degradation / RNase PH domain / exoribonuclease / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / bacterial degradosome / cyclic-di-GMP binding / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / RNA processing / 3'-5'-RNA exonuclease activity / response to heat / magnesium ion binding ...polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / bacterial degradosome / cyclic-di-GMP binding / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / RNA processing / 3'-5'-RNA exonuclease activity / response to heat / magnesium ion binding / RNA binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1490 / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / GHMP Kinase, N-terminal domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily ...Helix Hairpins - #1490 / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / GHMP Kinase, N-terminal domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / Helix Hairpins / Ribosomal Protein S5; domain 2 / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Helix non-globular / Special / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Shi, Z. / Yang, W.Z. / Lin-Chao, S. / Chak, K.F. / Yuan, H.S.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli PNPase: central channel residues are involved in processive RNA degradation.
著者: Shi, Z. / Yang, W.Z. / Lin-Chao, S. / Chak, K.F. / Yuan, H.S.
履歴
登録2008年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polynucleotide phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0121
ポリマ－61,0121
非ポリマー00
水64936
1
A: Polynucleotide phosphorylase

A: Polynucleotide phosphorylase

A: Polynucleotide phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,0373
ポリマ－183,0373
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7610 Å2
ΔGint-37.2 kcal/mol
Surface area55580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.085, 160.085, 153.151
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Polynucleotide phosphorylase


分子量: 61012.363 Da / 分子数: 1 / 断片: C terminal S1/KH truncated PNPase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pnp / プラスミド: pET28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P05055*PLUS, polyribonucleotide nucleotidyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST IN THE UNIPROT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.5M ammonium sulfate and 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月7日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 17783 / Num. obs: 17295 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / % possible all: 73

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1E3P

1e3p


解像度: 2.8→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 1254 -RANDOM
Rwork0.27 ---
obs0.294 17295 92.3 %-
all-18740 --
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.75 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3382 0 0 36 3418
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d2.873
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.285
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.127

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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