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- PDB-3c9x: Crystal structure of Trichoderma reesei aspartic proteinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c9x
タイトルCrystal structure of Trichoderma reesei aspartic proteinase
要素Trichoderma reesei Aspartic protease
キーワードHYDROLASE / aspartic proteinase / Aspartyl protease / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartic protease pro-precursor
類似検索 - 構成要素
生物種Trichoderma reesei (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Nascimento, A.S. / Krauchenco, S. / Golubev, A.M. / Gustchina, A. / Wlodawer, A. / Polikarpov, I.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Statistical coupling analysis of aspartic proteinases based on crystal structures of the Trichoderma reesei enzyme and its complex with pepstatin A.
著者: Nascimento, A.S. / Krauchenco, S. / Golubev, A.M. / Gustchina, A. / Wlodawer, A. / Polikarpov, I.
履歴
登録2008年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trichoderma reesei Aspartic protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8606
ポリマ－34,3991
非ポリマー4605
水9,998555
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.171, 74.171, 161.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1491-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Trichoderma reesei Aspartic protease


分子量: 34399.152 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 79-407 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Commercial culture / 由来: (天然) Trichoderma reesei (菌類) / 参照: UniProt: Q2WBH2, aspergillopepsin I
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 555 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% PEG3350, 50mM potassium buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月1日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35.46 Å / Num. obs: 50475 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1.35 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 22.089 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 7225 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
MAR345データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1BXO

1bxo


解像度: 1.7→35.46 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2129 2527 98.7 %RANDOM
Rwork0.1791 ---
obs0.182 49801 98.7 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6061 Å20 Å2-0 Å2
2--0.6061 Å20 Å2
3----1.2122 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→35.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2429 0 30 555 3014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.681
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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