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- PDB-3c8j: The crystal structure of natural killer cell receptor Ly49C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c8j
タイトルThe crystal structure of natural killer cell receptor Ly49C
要素Natural killer cell receptor Ly49C
キーワードIMMUNE SYSTEM / Natural killer cell receptor / MHC / Virus
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding / cell adhesion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ly49-like, N-terminal / : / Ly49-like protein, N-terminal region / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...Ly49-like, N-terminal / : / Ly49-like protein, N-terminal region / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Killer cell lectin-like receptor 3 / Killer cell lectin-like receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Deng, L. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Molecular architecture of the major histocompatibility complex class I-binding site of Ly49 natural killer cell receptors.
著者: Deng, L. / Cho, S. / Malchiodi, E.L. / Kerzic, M.C. / Dam, J. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2008年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Natural killer cell receptor Ly49C
B: Natural killer cell receptor Ly49C
C: Natural killer cell receptor Ly49C
D: Natural killer cell receptor Ly49C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,4634
ポリマ－96,4634
非ポリマー00
水1,982110
1
A: Natural killer cell receptor Ly49C
B: Natural killer cell receptor Ly49C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2312
ポリマ－48,2312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-17.4 kcal/mol
Surface area14180 Å2
手法PISA
2
C: Natural killer cell receptor Ly49C
D: Natural killer cell receptor Ly49C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2312
ポリマ－48,2312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-16.4 kcal/mol
Surface area15010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.097, 94.892, 104.192
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Natural killer cell receptor Ly49C


分子量: 24115.652 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 65-266 / 変異: R117G, S171G, E193G, R223K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q61198, UniProt: Q64329*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE IS FROM DIFFERENT ALLELE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 2% (volume/volume) PEG 400 and 0.1 M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 21005 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 48.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 30.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 3.56 / Num. unique all: 2076 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P4L

1p4l


解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 15.942 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.824 / ESU R Free: 0.339 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26322 1039 5.1 %RANDOM
Rwork0.19832 ---
obs0.20157 19233 93.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.139 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.66 Å20 Å20 Å2
2---1.32 Å20 Å2
3----1.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4236 0 0 110 4346
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224377
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4271.9475890
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3185505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.56523.711194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.20115826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1691517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023257
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.21996
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.22904
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3560.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4090.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5441.52607
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.95124080
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2632134
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9544.51810
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 73 -
Rwork0.291 1356 -
obs--90.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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