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- PDB-3c7n: Structure of the Hsp110:Hsc70 Nucleotide Exchange Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c7n
タイトルStructure of the Hsp110:Hsc70 Nucleotide Exchange Complex
要素
  • Heat shock cognate
  • Heat shock protein homolog SSE1
キーワードCHAPERONE/CHAPERONE / chaperone / HSP110 / HSP70 / HSC70 / molecular chaperone / ATP state / acetylation / ATP-binding / ADP / calmodulin binding / cytoplasm / mucleotide binding / phosphorylation / stress response / Calmodulin-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Nucleus / TRANSCRIPTION / CHAPERONE-CHAPERONE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy ...Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / adenyl-nucleotide exchange factor activity / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / clathrin coat disassembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Prp19 complex / heat shock protein binding / protein folding chaperone / peptide binding / RNA splicing / spliceosomal complex / ATP-dependent protein folding chaperone / autophagy / mRNA processing / melanosome / protein folding / presynapse / protein refolding / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / calmodulin binding / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like - #30 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like - #30 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock protein homolog SSE1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.115 Å
データ登録者Schuermann, J.P. / Jiang, J. / Hart, P.J. / Sousa, R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: Structure of the Hsp110:Hsc70 nucleotide exchange machine
著者: Schuermann, J.P. / Jiang, J. / Cuellar, J. / Llorca, O. / Wang, L. / Gimenez, L.E. / Jin, S. / Taylor, A.B. / Demeler, B. / Morano, K.A. / Hart, P.J. / Valpuesta, J.M. / Lafer, E.M. / Sousa, R.
履歴
登録2008年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein homolog SSE1
B: Heat shock cognate
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,08314
ポリマ－135,6232
非ポリマー1,46012
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9260 Å2
ΔGint-126.3 kcal/mol
Surface area52110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.533, 169.501, 87.724
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heat shock protein homolog SSE1 / Chaperone protein MSI3


分子量: 74542.055 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-666 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SSE1, MSI3 / プラスミド: PSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32589
#2: タンパク質 Heat shock cognate / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 61080.906 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-554 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: HSPA8, HSC70 / プラスミド: PREST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P19120

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非ポリマー , 5種, 12分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.71 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: LiSO4, PEG 400, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月30日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 32644 / Num. obs: 32644 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 46 Å2 / Rsym value: 0.15 / Χ2: 1.052 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 3071 / Rsym value: 0.551 / Χ2: 1.089 / % possible all: 92.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.23 Å42.38 Å
Translation3.23 Å42.38 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.115→42.375 Å / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1651 5.08 %random
Rwork0.224 ---
all0.227 33689 --
obs0.227 32490 96.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 7.8 Å2 / Biso mean: 53.44 Å2 / Biso min: 147.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.021 Å2-0 Å20 Å2
2---9.186 Å20 Å2
3---10.206 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.115→42.375 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9285 0 83 0 9368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0129518
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.41912882
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0911466
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061669
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.0153551
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.115-3.2070.3231300.2892318244889.08
3.207-3.310.3091430.2662403254692.48
3.31-3.4290.311350.2492421255692.41
3.429-3.5660.2881400.242442258293.42
3.566-3.7280.2831450.2262538268396.2
3.728-3.9240.3011310.242583271498.08
3.924-4.170.3211330.2252618275198.57
4.17-4.4920.2731410.1962625276699.46
4.492-4.9430.2321180.1762682280099.26
4.943-5.6570.2611510.1992670282199.75
5.657-7.1220.2791310.2182720285199.89
7.122-42.3790.2231530.1862819297299.07

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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