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万見
- PDB-3c6b: Reaction product of paraoxon and S-formylglutathione hydrolase W1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c6b
タイトルReaction product of paraoxon and S-formylglutathione hydrolase W197I mutant
要素S-formylglutathione hydrolase
キーワードHYDROLASE / Cysteine sulfenic acid / serine hydrolase / thioesterase / formaldehyde / organophosphate / Cytoplasm / Serine esterase
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / S-formylglutathione hydrolase / S-formylglutathione hydrolase activity / formaldehyde catabolic process / carboxylic ester hydrolase activity / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-formylglutathione hydrolase / Esterase-like / Putative esterase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-formylglutathione hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Legler, P.M. / Millard, C.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structural characterization and reversal of the natural organophosphate resistance of a D-type esterase, Saccharomyces cerevisiae S-formylglutathione hydrolase.
著者: Legler, P.M. / Kumaran, D. / Swaminathan, S. / Studier, F.W. / Millard, C.B.
履歴
登録2008年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年4月4日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen
Item: _diffrn_source.type / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id ..._diffrn_source.type / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-formylglutathione hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0561
ポリマ－34,0561
非ポリマー00
水72140
1
A: S-formylglutathione hydrolase

A: S-formylglutathione hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,1122
ポリマ－68,1122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y,-z-11
Buried area1760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.902, 68.990, 78.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.58, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 S-formylglutathione hydrolase / FGH


分子量: 34056.184 Da / 分子数: 1 / 変異: W197I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YJL068c / プラスミド: pet13 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40363, S-formylglutathione hydrolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.85 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.085M Sodium Acetate trihydrate pH 4.6, 0.17M Ammonium Acetate, 25.5% w/v PEG 4000, 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月2日 / 詳細: Multilayer Mirrors
放射モノクロメーター: None / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
21.541
反射解像度: 2.17→78.91 Å / Num. all: 16544 / Num. obs: 16188 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.05 % / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 11.13
反射 シェル解像度: 2.17→2.26 Å / 冗長度: 2.35 % / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / % possible all: 82.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
SAINTデータ削減
PROTEUM PLUSPLUSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY ID 1pv1

1pv1


解像度: 2.17→78.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 5.502 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.27 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25169 825 5.1 %RANDOM
Rwork0.19003 ---
obs0.19323 15361 97.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5 Å20 Å20.25 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3---0.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→78.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2342 0 0 40 2382
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222415
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0591.9423264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.9685.069288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.43324.118119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.13415376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.969158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1650.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021872
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21017
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21564
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1160.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2140.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1340.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0721.51492
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69522315
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.74631084
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8384.5949
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.17→2.226 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 44 -
Rwork0.222 923 -
obs--79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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