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万見
- PDB-3c5y: Crystal structure of a putative ribose 5-phosphate isomerase (sar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c5y
タイトルCrystal structure of a putative ribose 5-phosphate isomerase (saro_3514) from novosphingobium aromaticivorans dsm at 1.81 A resolution
要素Ribose/galactose isomerase
キーワードISOMERASE / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


intramolecular oxidoreductase activity, interconverting aldoses and ketoses / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Ribose-5-phosphate isomerase, C-terminal / Ribose-5-phosphate isomerase / Sugar-phosphate isomerase, RpiB/LacA/LacB family / Sugar-phosphate isomerase, RpiB/LacA/LacB superfamily / Ribose/Galactose Isomerase / Ribose 5-phosphate Isomerase B; Chain: A, / Sugar-phosphate isomerase, RpiB/LacA/LacB / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Ribose/galactose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Novosphingobium aromaticivorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative ribose 5-phosphate isomerase (YP_001165900.1) from Novosphingobium aromaticivorans DSM 12444 at 1.81 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.82024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribose/galactose isomerase
B: Ribose/galactose isomerase
C: Ribose/galactose isomerase
D: Ribose/galactose isomerase
E: Ribose/galactose isomerase
F: Ribose/galactose isomerase
G: Ribose/galactose isomerase
H: Ribose/galactose isomerase
I: Ribose/galactose isomerase
J: Ribose/galactose isomerase
K: Ribose/galactose isomerase
L: Ribose/galactose isomerase
M: Ribose/galactose isomerase
N: Ribose/galactose isomerase
O: Ribose/galactose isomerase
P: Ribose/galactose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)417,46585
ポリマ－413,18316
非ポリマー4,28269
水47,8302655
1
A: Ribose/galactose isomerase
B: Ribose/galactose isomerase
C: Ribose/galactose isomerase
D: Ribose/galactose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,41322
ポリマ－103,2964
非ポリマー1,11718
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10940 Å2
手法PISA
2
E: Ribose/galactose isomerase
F: Ribose/galactose isomerase
G: Ribose/galactose isomerase
H: Ribose/galactose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,15734
ポリマ－103,2964
非ポリマー1,86230
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11010 Å2
手法PISA
3
I: Ribose/galactose isomerase
J: Ribose/galactose isomerase
K: Ribose/galactose isomerase
L: Ribose/galactose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,04116
ポリマ－103,2964
非ポリマー74512
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11090 Å2
手法PISA
4
M: Ribose/galactose isomerase
N: Ribose/galactose isomerase
O: Ribose/galactose isomerase
P: Ribose/galactose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,85413
ポリマ－103,2964
非ポリマー5599
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.754, 109.462, 167.569
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.920, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Ribose/galactose isomerase


分子量: 25823.945 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Novosphingobium aromaticivorans (バクテリア)
株: DSM 12444 / 遺伝子: YP_001165900.1, Saro_3514 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A4XEL3
#2: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2655 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: NANODROP, 0.2M LiNO3, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月9日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91837 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→49.147 Å / Num. obs: 330786 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.954 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 8.69
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.81-1.870.4292.36916130758197.2
1.87-1.950.33237962835356197.2
1.95-2.040.2583.77535333522197.4
2.04-2.150.1825.17607333774197.6
2.15-2.280.1326.67203432025197.8
2.28-2.460.18.27625433855197.6
2.46-2.70.07710.27235532211197.6
2.7-3.090.05912.87478433275197.3
3.09-3.890.04216.57481233251197
3.89-49.1470.03818.87304532297192.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0067精密化
PHENIX精密化
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2PPW

2ppw


解像度: 1.81→49.147 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 3.189 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. EDO AND NO3 MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO SOLUTION ARE MODELED. RESIDUE 72 CYSTEIN IS OXIDIZED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 16707 5.1 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.173 330758 96.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.658 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.88 Å20 Å20.77 Å2
2--0 Å20 Å2
3----1.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→49.147 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25574 0 276 2655 28505
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02226612
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0217956
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7091.98135887
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.547343837
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.77853505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.67324.3331117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.616154518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.22415155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.24035
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0229967
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.025356
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.136316932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.64337076
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.186526843
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.50389680
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.71118980
LS精密化 シェル解像度: 1.81→1.857 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 1263 -
Rwork0.255 23198 -
all-24461 -
obs--97.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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