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- PDB-3c4v: Structure of the retaining glycosyltransferase MshA:The first ste... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c4v
タイトルStructure of the retaining glycosyltransferase MshA:The first step in mycothiol biosynthesis. Organism: Corynebacterium glutamicum : Complex with UDP and 1L-INS-1-P.
要素Predicted glycosyltransferases
キーワードTRANSFERASE / retaining glycosyltransferase / beta alpha beta / substrate assisted catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


D-inositol-3-phosphate glycosyltransferase / D-inositol-3-phosphate glycosyltransferase activity / mycothiol biosynthetic process / acetylglucosaminyltransferase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Mycothiol biosynthesis protein, MshA / Glycosyl transferase 4-like domain / Glycosyltransferase Family 4 / Glycosyltransferase subfamily 4-like, N-terminal domain / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / D-inositol 3-phosphate glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vetting, M.W. / Frantom, P.A. / Blanchard, J.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural and Enzymatic Analysis of MshA from Corynebacterium glutamicum: SUBSTRATE-ASSISTED CATALYSIS
著者: Vetting, M.W. / Frantom, P.A. / Blanchard, J.S.
履歴
登録2008年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Predicted glycosyltransferases
B: Predicted glycosyltransferases
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7007
ポリマ－93,5852
非ポリマー1,1155
水1,26170
1
A: Predicted glycosyltransferases
ヘテロ分子

A: Predicted glycosyltransferases
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4426
ポリマ－93,5852
非ポリマー8574
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-47.7 kcal/mol
Surface area30660 Å2
手法PISA
2
B: Predicted glycosyltransferases
ヘテロ分子

B: Predicted glycosyltransferases
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9588
ポリマ－93,5852
非ポリマー1,3736
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
Buried area5270 Å2
ΔGint-42.8 kcal/mol
Surface area30310 Å2
手法PISA
3
A: Predicted glycosyltransferases
B: Predicted glycosyltransferases
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)757,59856
ポリマ－748,67816
非ポリマー8,92040
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area60210 Å2
ΔGint-356.6 kcal/mol
Surface area221010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)223.940, 223.940, 125.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Predicted glycosyltransferases


分子量: 46792.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
プラスミド: pET29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8NTA6, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物 ChemComp-LIP / L-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE


分子量: 258.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11O9P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: Protein (40 mg/ml, 400 mM Ammonium sulfate, 10% glycerol, 0.5 mM EDTA, 1 mM BME, 10 mM UDPNAG) Precipitant (0.8 M sodium citrate pH 5.5 ) , Vapor diffusion under oil, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月1日
詳細: Optics Meridionally-bent fused silica mirror with palladium and uncoated stripes
放射モノクロメーター: Double silicon(111) crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→80 Å / Num. all: 48553 / Num. obs: 48553 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.309 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 7040 / Rsym value: 0.309 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3C4Q

3c4q


解像度: 2.6→79.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 14.402 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.271 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21304 2463 5.1 %RANDOM
Rwork0.19005 ---
all0.19122 46089 --
obs0.19122 46089 99.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.585 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→79.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6051 0 68 70 6189
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0226239
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6061.9728501
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.9855780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.79923.38284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.03415994
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1561558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.22790
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2264
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5931.54013
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01826295
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61432498
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6614.52206
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 179 -
Rwork0.298 3412 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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