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万見
- PDB-3c09: Crystal structure the Fab fragment of matuzumab (Fab72000) in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c09
タイトルCrystal structure the Fab fragment of matuzumab (Fab72000) in complex with domain III of the extracellular region of EGFR
要素
  • (Matuzumab Fab ...) x 2
  • Epidermal growth factor receptor
キーワードIMMUNE SYSTEM/TRANSFERASE / CELL SURFACE RECEPTOR / GLYCOPROTEIN / ANTIGEN / ANTIBODY COMPLEX / FAB FRAGMENT / ANTITUMOR / DRUG IMMUNE SYSTEM-TRANSFERASE COMPLEX / IMMUNE SYSTEM-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A ...multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / salivary gland morphogenesis / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / ossification / SHC1 events in ERBB2 signaling / basal plasma membrane / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of DNA repair / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / EGFR downregulation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of fibroblast proliferation / cell morphogenesis / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / HCMV Early Events / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / actin filament binding / cell junction / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / PIP3 activates AKT signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / double-stranded DNA binding / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / protein phosphatase binding / nuclear membrane / basolateral plasma membrane / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
類似検索 - 分子機能
24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Alpha-Beta Horseshoe / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain ...24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Alpha-Beta Horseshoe / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-mannopyranose / alpha-D-mannopyranose / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ferguson, K.M. / Schmiedel, J. / Knoechel, T.
引用ジャーナル: Cancer Cell / 年: 2008
タイトル: Matuzumab binding to EGFR prevents the conformational rearrangement required for dimerization.
著者: Schmiedel, J. / Blaukat, A. / Li, S. / Knochel, T. / Ferguson, K.M.
履歴
登録2008年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年12月25日Group: Database references / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / software / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_description ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _software.version / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _entity_src_gen.gene_src_genus

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Matuzumab Fab Light chain
H: Matuzumab Fab Heavy chain
A: Epidermal growth factor receptor
B: Matuzumab Fab Light chain
C: Matuzumab Fab Heavy chain
D: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,88419
ポリマ－142,1316
非ポリマー2,75313
水00
1
L: Matuzumab Fab Light chain
H: Matuzumab Fab Heavy chain
D: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1318
ポリマ－71,0663
非ポリマー1,0655
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Epidermal growth factor receptor
B: Matuzumab Fab Light chain
C: Matuzumab Fab Heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,75311
ポリマ－71,0663
非ポリマー1,6888
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)141.073, 205.035, 81.577
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.49, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AD

#3: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Receptor tyrosine-protein kinase ErbB-1


分子量: 23786.088 Da / 分子数: 2 / Fragment: sEGFR domain III / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase

-
抗体 , 2種, 4分子 LBHC

#1: 抗体 Matuzumab Fab Light chain


分子量: 23235.678 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human/mouse chimeric derivative of mouse monoclonal antibody 425
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 生物種: , / 株: , / 解説: humanized mouse / 細胞株 (発現宿主): MYELOMA / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 Matuzumab Fab Heavy chain


分子量: 24043.768 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human/mouse chimeric derivative of mouse monoclonal antibody 425
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 生物種: , / 株: , / 解説: humanized mouse / 細胞株 (発現宿主): MYELOMA / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
糖 , 3種, 13分子

#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-BMA / beta-D-mannopyranose / beta-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 16% PEG 3350, 1M NaCl, pH 6.0, vapor diffusion, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 33886 / Num. obs: 33886 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 1.113 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.2-3.313.20.35433391.043198.7
3.31-3.453.40.30433791.085199.7
3.45-3.63.60.23333971.181100
3.6-3.793.60.20433671.233199.9
3.79-4.033.60.1634041.302199.9
4.03-4.343.60.11633870.986199.9
4.34-4.783.60.08734021.079199.9
4.78-5.473.60.0833981.127199.9
5.47-6.893.60.07634001.004199.9
6.89-503.60.04834131.075199.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å45.47 Å
Translation3 Å45.47 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YY9, 3C08

1yy9

3c08


解像度: 3.2→36.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.875 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.82 / SU B: 53.668 / SU ML: 0.437 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.504 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 1708 5.1 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.245 32028 99.73 %-
all-33738 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.909 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å20.21 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→36.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8359 0 173 0 8532
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0218726
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3331.95311966
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0451163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.60424.795317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.885151061
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.971518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026675
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2550.23955
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.25769
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3030.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1240.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4321.55831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.79729213
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.72932895
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2294.52753
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 111 -
Rwork0.342 2341 -
all-2463 -
obs--98.43 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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