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- PDB-3bya: Structure of a Calmodulin Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bya
タイトルStructure of a Calmodulin Complex
要素
  • Calmodulin
  • Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 peptide
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calmodulin / EF hand motif / NR1 / N-methyl-D-aspartate receptor / glutamate / central nervous system / neuronal channel / calcium channel / Methylation / Phosphoprotein / Cell junction / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Magnesium / Membrane / Postsynaptic cell membrane / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synaptic adhesion-like molecules ...glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synaptic adhesion-like molecules / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / response to glycine / propylene metabolic process / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / NMDA selective glutamate receptor complex / Sodium/Calcium exchangers / neurotransmitter receptor complex / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Neurexins and neuroligins / ligand-gated sodium channel activity / Calmodulin induced events / glutamate binding / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / calcium ion transmembrane import into cytosol / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / protein heterotetramerization / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / glycine binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / monoatomic cation transmembrane transport / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / monoatomic cation transport / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / excitatory synapse / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / regulation of neuronal synaptic plasticity / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / monoatomic ion channel complex / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic cleft / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / calcium ion homeostasis / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity
類似検索 - 分子機能
: / : / EF-hand / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Recoverin; domain 1 / Ligand-gated ion channel ...: / : / EF-hand / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Recoverin; domain 1 / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / EF-hand domain pair / Periplasmic binding protein-like I / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Birrane, G. / Soni, A. / Ladias, J.A.A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of a Calmodulin Complex
著者: Birrane, G. / Soni, A. / Ladias, J.A.A.
履歴
登録2008年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6476
ポリマ－19,4872
非ポリマー1604
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.768, 42.737, 62.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.92, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-153-

HOH

21A-223-

HOH

詳細The biological assembly is the monomer contained in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pTYB12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 peptide / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1


分子量: 2765.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide. The sequence is naturally found in human (homo sapiens).
参照: UniProt: Q05586
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 17-19% PEG 3350, 0.120mM Ammonium Phosphate, 15% Ethylene Glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 14639 / Num. obs: 14639 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 25.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 1457 / Rsym value: 0.332 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IWQ

1iwq


解像度: 1.85→32.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 5.438 / SU ML: 0.096 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23159 735 5 %RANDOM
Rwork0.18125 ---
all0.18375 13948 --
obs0.18375 13948 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.227 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20.04 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→32.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1239 0 4 79 1322
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221288
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02879
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6821.9671733
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99832156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.335166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.59125.85770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.49915251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.34158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02250
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2410.2409
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.2937
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.2660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2649
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.263
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1660.216
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1390.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2790.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2441.5832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.321.5327
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8121276
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0133520
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4854.5451
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.847→1.895 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 62 -
Rwork0.199 1005 -
obs--98.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.8289-3.0475-1.91081.8661-0.7023.4434-0.1775-2.21590.45140.36660.6046-0.1247-0.4048-0.1021-0.42720.11440.0949-0.02270.4711-0.0909-0.041623.413-4.03117.968
26.80190.11782.98555.21582.16277.41750.14150.034-0.1205-0.05120.0399-0.6263-0.26290.5229-0.1814-0.1420.0009-0.0237-0.147-0.01660.002317.198.6953.014
36.3081-3.2728-0.28632.32690.91491.8259-0.2787-0.6455-0.8690.18190.2580.35410.19460.11360.0206-0.10140.0250.0029-0.14340.0858-0.02086.5272.2897.041
416.4895-0.7201-2.93256.02091.0764.0023-0.1725-0.77660.70980.60350.3925-0.6681-0.4301-0.1298-0.220.04030.1197-0.0322-0.0773-0.0151-0.007518.8743.75311.934
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 733 - 73
2X-RAY DIFFRACTION2AA81 - 9581 - 95
3X-RAY DIFFRACTION3AA96 - 14696 - 146
4X-RAY DIFFRACTION4BB875 - 8941 - 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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