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- PDB-3bxy: Crystal structure of tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bxy
タイトルCrystal structure of tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase from E. coli
要素2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase
キーワードTRANSFERASE / left-handed beta-helix / Structural Genomics / CIHR / Canadian Institutes of Health Research / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / Acyltransferase / Amino-acid biosynthesis / Diaminopimelate biosynthesis / Lysine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase / 2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase activity / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetrahydrodipicolinate-N-succinyltransferase; Chain A, domain 1 / Tetrahydrodipicolinate-N-succinyltransferase, N-terminal domain / Tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase, transferase hexapeptide repeat family / Tetrahydrodipicolinate-N-succinyltransferase, chain A, domain 1 / Tetrahydrodipicolinate-N-succinyltransferase, N-terminal domain superfamily / Tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase N-terminal / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins ...Tetrahydrodipicolinate-N-succinyltransferase; Chain A, domain 1 / Tetrahydrodipicolinate-N-succinyltransferase, N-terminal domain / Tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase, transferase hexapeptide repeat family / Tetrahydrodipicolinate-N-succinyltransferase, chain A, domain 1 / Tetrahydrodipicolinate-N-succinyltransferase, N-terminal domain superfamily / Tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase N-terminal / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2008
タイトル: Structure of Escherichia coli tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase reveals the role of a conserved C-terminal helix in cooperative substrate binding.
著者: Nguyen, L. / Kozlov, G. / Gehring, K.
履歴
登録2008年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description ...Advisory / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1141
ポリマ－31,1141
非ポリマー00
水3,153175
1
A: 2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase

A: 2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase

A: 2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3433
ポリマ－93,3433
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area9990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.924, 102.924, 69.229
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

HOH

21A-429-

HOH

詳細the biological assembly is a trimer generated by the three-fold symmetry

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要素

#1: タンパク質 2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase / Tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase / THP succinyltransferase / Tetrahydropicolinate succinylase


分子量: 31114.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 遺伝子: dapD / プラスミド: pFO4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8X8Y7, 2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate N-succinyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.9M tri-sodium citrate, 0.1M Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9772 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si (111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9772 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 26875 / Num. obs: 26848 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.8 % / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 9.1 % / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. unique all: 1934 / Rsym value: 0.375 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1tdt

1tdt


解像度: 2→44.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 5.455 / SU ML: 0.079 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20547 1434 5.1 %RANDOM
Rwork0.17499 ---
all0.176 ---
obs0.176 26848 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.878 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20.03 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→44.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2114 0 0 175 2289
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3591.9442922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3665273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.82924.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.70515361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6891516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021638
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21482
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1590.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7691.51388
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27222192
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0573855
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.214.5730
LS精密化 シェル解像度: 1.998→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 116 -
Rwork0.19 1934 -
obs--98.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7560.32950.12572.85690.48150.48530.0224-0.03030.10070.095-0.04070.0705-0.18140.05950.01820.1327-0.00230.03330.0623-0.04790.068153.783-4.1319.595
20.71560.0994-0.13210.77140.07611.89020.00210.00420.1026-0.0161-0.0220.1074-0.0824-0.05370.01990.05060.0112-0.00690.0167-0.00990.111944.004-18.189-6.407
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-3 - 87
2X-RAY DIFFRACTION2A88 - 276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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