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- PDB-3bts: Crystal structure of a ternary complex of the transcriptional rep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bts
タイトルCrystal structure of a ternary complex of the transcriptional repressor Gal80p (Gal80S0 [G301R]) and the acidic activation domain of Gal4p (aa 854-874) from Saccharomyces cerevisiae with NAD
要素
  • Galactose/lactose metabolism regulatory protein GAL80
  • Regulatory protein GAL4
キーワードTRANSCRIPTION / Eukaryotic transcription complex / NAD / Rossmann fold / Acetylation / Carbohydrate metabolism / DNA-binding / Galactose metabolism / Repressor / Transcription regulation / Activator / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / kinase inhibitor activity / galactose metabolic process / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / transcription repressor complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding ...regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / kinase inhibitor activity / galactose metabolic process / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / transcription repressor complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / nucleotide binding / DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Gal80p, C-terminal domain / Gal4 dimerisation domain / Gal4-like dimerisation domain / : / Fungal specific transcription factor domain / Transcription factor domain, fungi / Fungal specific transcription factor domain / : / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain signature. ...: / Gal80p, C-terminal domain / Gal4 dimerisation domain / Gal4-like dimerisation domain / : / Fungal specific transcription factor domain / Transcription factor domain, fungi / Fungal specific transcription factor domain / : / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain signature. / Fungal Zn(2)-Cys(6) binuclear cluster domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain superfamily / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. / GAL4-like Zn(II)2Cys6 (or C6 zinc) binuclear cluster DNA-binding domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Basic-leucine zipper domain superfamily / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Regulatory protein GAL4 / Galactose/lactose metabolism regulatory protein GAL80
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kumar, P.R. / Joshua-Tor, L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: NADP regulates the yeast GAL induction system.
著者: Kumar, P.R. / Yu, Y. / Sternglanz, R. / Johnston, S.A. / Joshua-Tor, L.
履歴
登録2007年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galactose/lactose metabolism regulatory protein GAL80
B: Galactose/lactose metabolism regulatory protein GAL80
E: Regulatory protein GAL4
F: Regulatory protein GAL4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,8516
ポリマ－102,5244
非ポリマー1,3272
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-30.2 kcal/mol
Surface area32530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.071, 103.431, 106.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Galactose/lactose metabolism regulatory protein GAL80


分子量: 48754.434 Da / 分子数: 2 / 変異: G301R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GAL80 / プラスミド: PET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: P04387
#2: タンパク質・ペプチド Regulatory protein GAL4


分子量: 2507.616 Da / 分子数: 2 / Fragment: S. cerevisiae Gal4p peptide; UNP residues 854-874 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: S.cerevisiae Gal4(854-874) was made synthetically / 参照: UniProt: P04386
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.19 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 0.15M Sodium fluoride, followed by soaking in NAD to a final concentration of 5mM, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 詳細: monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 27466 / Num. obs: 27319 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 58.854 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.87 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BTU

3btu


解像度: 2.7→46.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 29.914 / SU ML: 0.287 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.398 / ESU R Free: 0.374 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1394 5.1 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs-27282 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.468 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→46.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6217 0 88 127 6432
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3149 125 -
Rwork0.2102 2429 -
obs--95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.055-0.25820.39861.7287-0.11661.55120.0719-0.1142-0.1301-0.49290.16510.16590.10720.17750.03890.3953-0.0752-0.08020.12990.0440.229617.50499.244830.426
20.31350.36410.46690.47110.14571.2435-0.1099-0.1814-0.0482-0.13180.1386-0.02020.05880.1781-0.00310.11550.02540.04310.16160.0190.252427.23212.499356.4084
30.2093-0.23180.1010.4296-1.31182.4356-0.0329-0.2126-0.1934-0.27510.24080.41440.2856-0.12650.03430.12770.0065-0.05260.18320.07480.407616.35135.480350.1558
40.96080.95390.05071.3383-0.70670.51030.1993-0.5455-0.07320.7752-0.23390.0159-0.2174-0.32840.00010.71310.0690.05170.7503-0.04940.16331.589424.0428104.3504
51.22460.30792.03260.67970.4881.9802-0.0567-0.5331-0.14090.29520.0414-0.04650.0758-0.3647-00.21850.10420.09830.31470.05650.240728.927714.118978.4137
61.02181.35890.30880.6241-0.03351.3511-0.0448-0.51720.18160.1276-0.17190.107-0.2130.088300.47980.13920.01330.4682-0.06570.285936.987926.039985.0628
70.019-0.0274-0.011-0.0478-0.0518-0.0137-0.32720.25750.3791-0.56310.4618-0.2325-0.11170.03430.00030.5584-0.13650.10280.57520.17560.514825.459115.481334.7008
8-0.01390.02660.01530.00320.0046-0.06890.1688-0.4672-0.25510.2244-0.54260.84740.0607-0.21270.00180.9732-0.05020.34241.0941-0.01620.485526.204615.6055100.3703
90.765-0.16980.60673.6326-2.50032.3125-0.4419-0.00020.14550.0957-0.3065-0.9844-0.06440.4211-0.18950.6837-0.1150.09950.3922-0.3660.25436.077114.814241.9223
100.0515-0.05880.00560.1545-0.0290.0295-0.02910.01290.0159-0.0144-0.0440.09390.17280.0038-01.9302-0.9121-0.4811.84851.22451.783828.08878.792493.4042
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1:155A1 - 155
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 156:330A156 - 330
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 345:435A345 - 435
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 1:155B1 - 155
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resid 156:330B156 - 330
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 345:435B345 - 435
7X-RAY DIFFRACTION7chain CC1
8X-RAY DIFFRACTION8chain DD1
9X-RAY DIFFRACTION9chain EE501 - 509
10X-RAY DIFFRACTION10chain FF505 - 509

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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