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万見
- PDB-3brt: NEMO/IKK association domain structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3brt
タイトルNEMO/IKK association domain structure
要素
  • Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta,Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
  • NF-kappa-B essential modulator
キーワードTransferase/Transcription / NEMO / IKK-gamma / FIP3 / IKKAP1 / NF-kB essential modulator / Acetylation / ATP-binding / Cytoplasm / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Coiled coil / Disease mutation / Ectodermal dysplasia / Host-virus interaction / Nucleus / Transcription / Transcription regulation / Transferase-Transcription COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent / response to acetate / IkappaB kinase / IkappaB kinase activity / IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / response to cholecystokinin / SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / IkappaB kinase complex / establishment of vesicle localization ...antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent / response to acetate / IkappaB kinase / IkappaB kinase activity / IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / response to cholecystokinin / SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / IkappaB kinase complex / establishment of vesicle localization / linear polyubiquitin binding / transferrin receptor binding / IkBA variant leads to EDA-ID / CD40 receptor complex / toll-like receptor 3 signaling pathway / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / regulation of phosphorylation / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / SUMOylation of immune response proteins / regulation of establishment of endothelial barrier / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / anoikis / non-canonical NF-kappaB signal transduction / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / AKT phosphorylates targets in the cytosol / interleukin-1-mediated signaling pathway / signal transduction involved in regulation of gene expression / response to hydroperoxide / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of bicellular tight junction assembly / toll-like receptor 4 signaling pathway / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / TRAF6 mediated NF-kB activation / B cell homeostasis / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of macroautophagy / polyubiquitin modification-dependent protein binding / anatomical structure morphogenesis / canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin ligase complex / response to amino acid / skeletal muscle contraction / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / stress-activated MAPK cascade / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / striated muscle cell differentiation / signaling adaptor activity / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / protein maturation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / protein localization to plasma membrane / Regulation of NF-kappa B signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PKR-mediated signaling / cellular response to virus / response to toxic substance
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2110 / L1 transposable element, trimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IKBKB, scaffold dimerization domain / IKBKB, scaffold dimerization domain superfamily / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IQBAL scaffold dimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2110 / L1 transposable element, trimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IKBKB, scaffold dimerization domain / IKBKB, scaffold dimerization domain superfamily / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IQBAL scaffold dimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / C2H2 type zinc-finger / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha / NF-kappa-B essential modulator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Silvian, L.F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structure of a NEMO/IKK-Associating Domain Reveals Architecture of the Interaction Site.
著者: Rushe, M. / Silvian, L. / Bixler, S. / Chen, L.L. / Cheung, A. / Bowes, S. / Cuervo, H. / Berkowitz, S. / Zheng, T. / Guckian, K. / Pellegrini, M. / Lugovskoy, A.
履歴
登録2007年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta,Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
B: NF-kappa-B essential modulator
C: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta,Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
D: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1374
ポリマ－27,1374
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8190 Å2
手法PISA
2
A: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta,Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
B: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5682
ポリマ－13,5682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
手法PISA
3
C: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta,Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
D: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5682
ポリマ－13,5682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
手法PISA
4
A: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta,Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
D: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5682
ポリマ－13,5682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
手法PISA
5
B: NF-kappa-B essential modulator
C: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta,Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5682
ポリマ－13,5682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.869, 105.556, 56.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta,Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha / I-kappa-B-kinase beta / IkBKB / IKK-beta / IKK-B / I-kappa-B kinase 2 / IKK2 / Nuclear factor NF- ...I-kappa-B-kinase beta / IkBKB / IKK-beta / IKK-B / I-kappa-B kinase 2 / IKK2 / Nuclear factor NF-kappa-B inhibitor kinase beta / NFKBIKB / I kappa-B kinase alpha / IkBKA / IKK-alpha / IKK-A / IkappaB kinase / I-kappa-B kinase 1 / IKK1 / Conserved helix-loop-helix / ubiquitous kinase / Nuclear factor NF-kappa-B / inhibitor kinase alpha / NFKBIKA /


分子量: 5293.937 Da / 分子数: 2
断片: Fusion protein consists of UNP residues 701-730 of IKK-B and nemo-binding domain of IKK-A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IKBKB, IKKB / プラスミド: pet11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14920, UniProt: O15111, IkappaB kinase
#2: タンパク質 NF-kappa-B essential modulator / NEMO / NF-kappa-B essential modifier / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / ...NEMO / NF-kappa-B essential modifier / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / IkB kinase subunit gamma / I-kappa-B kinase gamma / IKK-gamma / IKKG / IkB kinase-associated protein 1 / IKKAP1 / FIP-3


分子量: 8274.388 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IKBKG, FIP3, NEMO / 参照: UniProt: Q9Y6K9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.23 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microbatch under oil / pH: 8
詳細: 35% Peg 8K, 0.1M Tris pH 8, 0.2M Ammonium Chloride, 10mM Dithiothreitol., microbatch under oil, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9794,0.9799
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月12日 / 詳細: Undulator, mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.97991
反射解像度: 2.25→38.9 Å / Num. all: 12598 / Num. obs: 11760 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 70.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 849 / % possible all: 69.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→38.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 17.198 / SU ML: 0.205 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.337 / ESU R Free: 0.254 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28186 556 4.8 %RANDOM
Rwork0.23756 ---
obs0.23961 11119 93.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.296 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2 Å20 Å20 Å2
2--1.01 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→38.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1599 0 0 62 1661
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0211610
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9281.9592170
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3175203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.44424.69983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.63615289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6771515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.2247
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.2695
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.21098
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2730.252
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2490.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.280.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2451.51059
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.02821601
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8553626
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.444.5568
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 32 -
Rwork0.257 587 -
obs--68.25 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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