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- PDB-3bpt: Crystal structure of human beta-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bpt
タイトルCrystal structure of human beta-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase in complex with quercetin
要素3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase
キーワードHYDROLASE / COENZYME A / BETA-HYDROXYISOBUTYRYL ACID / QUERCETIN / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / Branched-chain amino acid catabolism / Disease mutation / Mitochondrion / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase deficiency / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase activity / L-valine catabolic process / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Enoyl-CoA hydratase/isomerase, HIBYL-CoA-H type / Enoyl-CoA hydratase/isomerase domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-3-HYDROXY-2-METHYLPROPANOIC ACID / 3,5,7,3',4'-PENTAHYDROXYFLAVONE / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Pilka, E.S. / Phillips, C. / King, O.N.F. / Guo, K. / von Delft, F. / Pike, A.C.W. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human beta-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase in complex with quercetin.
著者: Pilka, E.S. / Phillips, C. / King, O.N.F. / Guo, K. / von Delft, F. / Pike, A.C.W. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Oppermann, U.
履歴
登録2007年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600 HETEROGEN PROTEIN WAS CO-CRYSTALLIZED WITH THE PRO-DRUG QUERCETIN, UNDERGOING FAST HYDROLYSIS IN ... HETEROGEN PROTEIN WAS CO-CRYSTALLIZED WITH THE PRO-DRUG QUERCETIN, UNDERGOING FAST HYDROLYSIS IN SOLUTION (P.J. MULHOLLAND ET AL., 2001). THE LIGAND DENSITY WAS MODELLED AS QUERCETIN, AN EXTRA DENSITY PRESENT ABOVE THE C17 HYDROXYL GROUP IS INCONSISTENT WITH THE PRO-DRUG STRUCTURE PUBLISHED AND WAS NOT MODELLED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4853
ポリマ－41,0791
非ポリマー4062
水10,575587
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.096, 76.642, 55.789
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase / 3-hydroxyisobutyryl-coenzyme A hydrolase / HIBYL-CoA-H / HIB-CoA hydrolase


分子量: 41078.516 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 32-386 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIBCH / プラスミド: pNIC-CTHF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q6NVY1, 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-QUE / 3,5,7,3',4'-PENTAHYDROXYFLAVONE / QUERCETIN / クエルセチン


分子量: 302.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O7
#3: 化合物 ChemComp-HIU / (2R)-3-HYDROXY-2-METHYLPROPANOIC ACID / 3-HYDROXYISOBUTYRATE / D-3-ヒドロキシイソ酪酸


分子量: 104.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 587 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: matrix seeding / pH: 5.5
詳細: 0.1M Citrate pH 5.5, 20% PEG 3350, 5mM Quercetin added to the protein, MATRIX SEEDING, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→31.05 Å / Num. all: 46971 / Num. obs: 44613 / % possible obs: 83.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2591 / Rsym value: 0.356 / % possible all: 31.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.741 / SU ML: 0.052 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19678 2334 5 %RANDOM
Rwork0.14659 ---
obs0.14909 44613 83.28 %-
all-44613 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.639 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20 Å2-0.87 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3----0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2803 0 29 587 3419
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222934
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021985
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5941.9833971
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98134867
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8235366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.21924.769130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.04515524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5811515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2446
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023257
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02577
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.46931809
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8223742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.58452914
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.81971125
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.108111051
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 37 -
Rwork0.233 888 -
obs--22.27 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.7799 Å / Origin y: -7.8921 Å / Origin z: 14.6141 Å
111213212223313233
T-0.0331 Å20 Å2-0.0009 Å2--0.0313 Å20.0004 Å2---0.0244 Å2
L0.4265 °2-0.0522 °20.0173 °2-0.5405 °20.0143 °2--0.4643 °2
S-0.0168 Å °-0.0079 Å °0.0108 Å °0.0047 Å °0.0051 Å °-0.0107 Å °-0.0176 Å °0.0193 Å °0.0117 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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