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- PDB-3bmp: HUMAN BONE MORPHOGENETIC PROTEIN-2 (BMP-2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bmp
タイトルHUMAN BONE MORPHOGENETIC PROTEIN-2 (BMP-2)
要素PROTEIN (BONE MORPHOGENETIC PROTEIN 2 (BMP-2))
キーワードCYTOKINE / BONE MORPHOGENETIC PROTEIN / CYSTIN-KNOT / TGFB-FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac atrium formation / cardiocyte differentiation / negative regulation of calcium-independent cell-cell adhesion / positive regulation of phosphatase activity / cardiac jelly development / positive regulation of extracellular matrix constituent secretion / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / atrioventricular canal morphogenesis / negative regulation of steroid biosynthetic process ...cardiac atrium formation / cardiocyte differentiation / negative regulation of calcium-independent cell-cell adhesion / positive regulation of phosphatase activity / cardiac jelly development / positive regulation of extracellular matrix constituent secretion / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / atrioventricular canal morphogenesis / negative regulation of steroid biosynthetic process / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / mesenchymal cell proliferation involved in ureteric bud development / enzyme activator complex / regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / endodermal-mesodermal cell signaling / negative regulation of cardiac muscle cell differentiation / corticotropin hormone secreting cell differentiation / thyroid-stimulating hormone-secreting cell differentiation / mesenchyme development / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ameloblast differentiation / aortic valve development / pericardium development / telencephalon regionalization / heart induction / positive regulation of cartilage development / positive regulation of odontogenesis / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / BMP receptor complex / proteoglycan metabolic process / co-receptor binding / lung vasculature development / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / telencephalon development / BMP receptor binding / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of odontoblast differentiation / phosphatase activator activity / Transcriptional regulation by RUNX2 / endocardial cushion formation / positive regulation of astrocyte differentiation / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / cardiac muscle cell differentiation / astrocyte differentiation / cardiac muscle tissue morphogenesis / positive regulation of ossification / positive regulation of p38MAPK cascade / atrioventricular valve morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / Molecules associated with elastic fibres / branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of osteoblast proliferation / negative regulation of fat cell differentiation / bone mineralization / odontogenesis of dentin-containing tooth / inner ear development / negative regulation of cell cycle / positive regulation of SMAD protein signal transduction / epithelial to mesenchymal transition / cell fate commitment / positive regulation of Wnt signaling pathway / chondrocyte differentiation / positive regulation of fat cell differentiation / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / BMP signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Notch signaling pathway / positive regulation of neuron differentiation / osteoclast differentiation / animal organ morphogenesis / protein serine/threonine kinase activator activity / cytokine activity / skeletal system development / response to bacterium / growth factor activity / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / bone development / protein destabilization / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of protein phosphorylation / Regulation of RUNX2 expression and activity / osteoblast differentiation / cell-cell signaling / heart development / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / response to hypoxia / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / cilium / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation
類似検索 - 分子機能
: / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Transforming growth factor-beta, C-terminal ...: / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Scheufler, C. / Sebald, W. / Huelsmeyer, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human bone morphogenetic protein-2 at 2.7 A resolution.
著者: Scheufler, C. / Sebald, W. / Hulsmeyer, M.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1996
タイトル: Human Bone Morphogenetic Protein 2 Contains a Heparin-Binding Site which Modifies its Biological Activity
著者: Ruppert, R. / Hoffmann, E. / Sebald, W.
履歴
登録1999年3月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
置き換え2000年3月12日ID: 2BMP
改定 1.02000年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (BONE MORPHOGENETIC PROTEIN 2 (BMP-2))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0422
ポリマ－12,9241
非ポリマー1181
水59433
1
A: PROTEIN (BONE MORPHOGENETIC PROTEIN 2 (BMP-2))
ヘテロ分子

A: PROTEIN (BONE MORPHOGENETIC PROTEIN 2 (BMP-2))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0844
ポリマ－25,8482
非ポリマー2362
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_455y-1/3,x+1/3,-z+1/31
Buried area3470 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area11150 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.440, 91.440, 107.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細THE NATIVE HOMODIMERIC FORM OF BMP-2 IS BUILT BY CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. THE MONOMERS ARE LINKED VIA A CYSTINE BRIDGE (CYS78 FROM BOTH SUBUNITS)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (BONE MORPHOGENETIC PROTEIN 2 (BMP-2))


分子量: 12923.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12643
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化pH: 5.4
詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM LITHIUM SULFATE, 12% TERT-BUTANOL, 50 MM CITRATE, PH 5.4
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
220 mMacetate1drop
350 mMcitrate1reservoir
4100 mMlithium sulfate1reservoir
512 %(v/v)tertbutanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年11月30日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→10 Å / Num. obs: 4647 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 60.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 82.2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TFG

1tfg


解像度: 2.7→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 296 6 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs-4647 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.6 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.85 Å24.1 Å20 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----1.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数833 0 8 33 874
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.552
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.512
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.472.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.064 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 42 6 %
Rwork0.298 638 -
obs--84.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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