PDB-3blq: Crystal Structure of Human CDK9/cyclinT1 in Complex with ATP

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3blq

タイトル

Crystal Structure of Human CDK9/cyclinT1 in Complex with ATP

要素

Cell division protein kinase 9
Cyclin-T1

キーワード

TRANSCRIPTION / transcriptional CDK-cyclin complex / phosphorylated / in complex with ATP / Alternative splicing / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transcription regulation / Transferase / Acetylation / Cell cycle / Cell division / Coiled coil / Host-virus interaction

機能・相同性

機能・相同性情報

P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of mRNA 3'-end processing / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation factor activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity ...P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of mRNA 3'-end processing / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation factor activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / host-mediated activation of viral transcription / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / cellular response to cytokine stimulus / replication fork processing / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / cyclin-dependent kinase / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / regulation of DNA repair / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / transcription elongation factor complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / molecular condensate scaffold activity / PML body / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / cell population proliferation / protein phosphorylation / transcription cis-regulatory region binding / protein kinase activity / regulation of cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.9 Å

データ登録者

Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Johnson, L.N.

引用

ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: The structure of P-TEFb (CDK9/cyclin T1), its complex with flavopiridol and regulation by phosphorylation
著者: Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Troiani, S. / Rusconi, L. / Bullock, A.N. / Debreczeni, J.E. / Knapp, S. / Johnson, L.N.

履歴

登録	2007年12月11日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2008年7月1日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2017年10月25日	Group: Refinement description / カテゴリ: software Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.3	2021年11月10日	Group: Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.4	2023年11月1日	Group: Data collection / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.5	2024年11月20日	Group: Structure summary カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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その他	その他のダウンロード

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検証レポート

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文書・詳細版	3blq_full_validation.pdf.gz	789.8 KB	表示
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関連構造データ

関連構造データ	2ivxC 3blhSC 3blrC S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	4bci-d 3blr-d 3tni-d 5efq-2 3blh-d 4bcj-d 3my1-d 4bch-d 6b3e-2 4imy-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目	#236 - 2019年8月サイクリンとサイクリン依存性キナーゼ (Cyclin and Cyclin-dependent Kinase) 類似性 (6) #240 - 2019年12月低酸素誘導因子 (Hypoxia-Inducible Factors) 類似性 (11) #67 - 2005年7月 TATA結合タンパク質 (TATA-Binding Protein) 類似性 (5) #47 - 2003年11月シミアンウイルス40 (Simian Virus 40) 類似性 (3) #112 - 2009年4月 Oct・Sox転写因子 (Oct and Sox Transcription Factors) 類似性 (2) #60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (1) #31 - 2002年7月 p53腫瘍抑制因子 (p53 Tumor Suppressor) 類似性 (1) #234 - 2019年6月 MDM2とがん (MDM2 and Cancer) 類似性 (2) #122 - 2010年2月エンハンセオソーム (Enhanceosome) 類似性 (1) #213 - 2017年9月サーチュイン (Sirtuins) 類似性 (1) #221 - 2018年5月ヒトパピローマウイルスとワクチン (Human Papillomavirus and Vaccines) 類似性 (1)

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wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#236 - 2019年8月
サイクリンとサイクリン依存性キナーゼ (Cyclin and Cyclin-dependent Kinase)
類似性 (6)
#240 - 2019年12月
低酸素誘導因子 (Hypoxia-Inducible Factors)
類似性 (11)
#67 - 2005年7月
TATA結合タンパク質 (TATA-Binding Protein)
類似性 (5)
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シミアンウイルス40 (Simian Virus 40)
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Oct・Sox転写因子 (Oct and Sox Transcription Factors)
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p53腫瘍抑制因子 (p53 Tumor Suppressor)
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MDM2とがん (MDM2 and Cancer)
類似性 (2)
#122 - 2010年2月
エンハンセオソーム (Enhanceosome)
類似性 (1)
#213 - 2017年9月
サーチュイン (Sirtuins)
類似性 (1)
#221 - 2018年5月
ヒトパピローマウイルスとワクチン (Human Papillomavirus and Vaccines)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Cell division protein kinase 9

B: Cyclin-T1

ヘテロ分子

68.8 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	173.130, 173.130, 95.640
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number	146
Space group name H-M	H3

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質	Cell division protein kinase 9 / Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / C-2K / Cell division cycle 2- ...Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / C-2K / Cell division cycle 2-like protein kinase 4 分子量: 38054.082 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 2-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK9 / プラスミド: pVL1392 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 株 (発現宿主): SF9 参照: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase
#2: タンパク質	Cyclin-T1 / CycT1 / Cyclin-T 分子量: 30119.426 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 2-259 / Mutation: Q77R, E96G, F241L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNT1 / プラスミド: pVL1392 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60563

#1: タンパク質

Cell division protein kinase 9 / Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / C-2K / Cell division cycle 2- ...

分子量: 38054.082 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 2-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK9 / プラスミド: pVL1392
発現宿主:

Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase

#2: タンパク質

Cyclin-T1 / CycT1 / Cyclin-T

分子量: 30119.426 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 2-259 / Mutation: Q77R, E96G, F241L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNT1 / プラスミド: pVL1392
発現宿主:

Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60563

-
非ポリマー , 4種, 33分子

#3: 化合物	ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物	ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP 分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₆N₅O₁₃P₃ / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物	ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₄H₁₂NO₃ / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
詳細

Has protein modification	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 4.05 Å³/Da / 溶媒含有率: 69.6 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.1M Tris, 20% PEG 1000, 0.5M NaCl, 4mM TCEP, 2mM AMPPNP, 2.4mM MgCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月8日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.9→32.7 Å / Num. obs: 23641 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.2 % / R_merge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 16.7
反射シェル	解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 5.3 % / R_merge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
MOSFLM		データ削減
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
PHENIX		精密化
PDB_EXTRACT	3.004	データ抽出
ProDC		データ収集
PHASES		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BLH

3blh

解像度: 2.9→29.501 Å / FOM work R set: 0.845 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ml

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.234	2366	5.04 %	RANDOM
R_work	0.174	-	-	-
obs	-	23638	99.21 %	-

溶媒の処理

B_sol: 47.843 Å² / k_sol: 0.314 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso max: 456.6 Å² / B_iso mean: 84.32 Å² / B_iso min: 25 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-1.056 Å²	0 Å²	0 Å²
2-	-	-1.056 Å²	-0 Å²
3-	-	-	2.113 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.501 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	4455	0	40	30	4525

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Weight
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.745	1
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.006	1
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.055	1
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	11.205	1
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.003	1
X-RAY DIFFRACTION	f_nbd_refined	4.068	1

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	Total num. of bins used	% reflection obs (%)
2.9-2.911	0.252	517	X-RAY DIFFRACTION	89	95
2.911-2.922	0.266	470	X-RAY DIFFRACTION	89	95
2.922-2.934	0.268	511	X-RAY DIFFRACTION	89	96
2.934-2.945	0.262	511	X-RAY DIFFRACTION	89	93
2.945-2.957	0.258	487	X-RAY DIFFRACTION	89	92
2.957-2.968	0.249	513	X-RAY DIFFRACTION	89	94
2.968-2.98	0.279	495	X-RAY DIFFRACTION	89	94
2.98-2.993	0.246	531	X-RAY DIFFRACTION	89	94
2.993-3.005	0.263	447	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.005-3.018	0.235	490	X-RAY DIFFRACTION	89	97
3.018-3.03	0.23	545	X-RAY DIFFRACTION	89	93
3.03-3.043	0.248	488	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.043-3.057	0.233	522	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.057-3.07	0.253	470	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.07-3.084	0.22	532	X-RAY DIFFRACTION	89	92
3.084-3.098	0.21	490	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.098-3.112	0.235	480	X-RAY DIFFRACTION	89	96
3.112-3.127	0.218	495	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.127-3.142	0.238	511	X-RAY DIFFRACTION	89	93
3.142-3.157	0.192	529	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.157-3.172	0.206	494	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.172-3.188	0.224	509	X-RAY DIFFRACTION	89	93
3.188-3.204	0.227	503	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.204-3.22	0.199	475	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.22-3.237	0.207	502	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.237-3.254	0.216	502	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.254-3.271	0.194	526	X-RAY DIFFRACTION	89	96
3.271-3.289	0.196	547	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.289-3.307	0.219	475	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.307-3.326	0.218	468	X-RAY DIFFRACTION	89	96
3.326-3.345	0.193	501	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.345-3.364	0.197	530	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.364-3.384	0.208	504	X-RAY DIFFRACTION	89	93
3.384-3.404	0.195	478	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.404-3.425	0.179	483	X-RAY DIFFRACTION	89	96
3.425-3.446	0.18	532	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.446-3.468	0.186	512	X-RAY DIFFRACTION	89	97
3.468-3.491	0.177	546	X-RAY DIFFRACTION	89	94
3.491-3.514	0.173	441	X-RAY DIFFRACTION	89	91
3.514-3.538	0.18	493	X-RAY DIFFRACTION	89	91
3.538-3.562	0.176	428	X-RAY DIFFRACTION	89	91
3.562-3.587	0.171	584	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.587-3.613	0.163	520	X-RAY DIFFRACTION	89	96
3.613-3.639	0.158	476	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.639-3.667	0.148	486	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.667-3.695	0.179	507	X-RAY DIFFRACTION	89	93
3.695-3.724	0.153	498	X-RAY DIFFRACTION	89	92
3.724-3.754	0.167	556	X-RAY DIFFRACTION	89	97
3.754-3.785	0.158	461	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.785-3.817	0.159	521	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.817-3.85	0.153	513	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.85-3.884	0.156	503	X-RAY DIFFRACTION	89	92
3.884-3.92	0.153	462	X-RAY DIFFRACTION	89	95
3.92-3.957	0.149	523	X-RAY DIFFRACTION	89	96
3.957-3.995	0.155	483	X-RAY DIFFRACTION	89	93
3.995-4.035	0.129	563	X-RAY DIFFRACTION	89	94
4.035-4.076	0.132	442	X-RAY DIFFRACTION	89	95
4.076-4.12	0.16	497	X-RAY DIFFRACTION	89	93
4.12-4.165	0.13	531	X-RAY DIFFRACTION	89	96
4.165-4.212	0.125	495	X-RAY DIFFRACTION	89	95
4.212-4.261	0.142	489	X-RAY DIFFRACTION	89	96
4.261-4.313	0.134	497	X-RAY DIFFRACTION	89	93
4.313-4.367	0.127	555	X-RAY DIFFRACTION	89	96
4.367-4.425	0.143	455	X-RAY DIFFRACTION	89	94
4.425-4.485	0.129	518	X-RAY DIFFRACTION	89	96
4.485-4.549	0.124	539	X-RAY DIFFRACTION	89	95
4.549-4.617	0.137	474	X-RAY DIFFRACTION	89	95
4.617-4.689	0.123	505	X-RAY DIFFRACTION	89	93
4.689-4.765	0.139	529	X-RAY DIFFRACTION	89	93
4.765-4.847	0.119	444	X-RAY DIFFRACTION	89	95
4.847-4.935	0.136	549	X-RAY DIFFRACTION	89	94
4.935-5.029	0.128	481	X-RAY DIFFRACTION	89	95
5.029-5.131	0.14	475	X-RAY DIFFRACTION	89	92
5.131-5.242	0.141	564	X-RAY DIFFRACTION	89	96
5.242-5.364	0.17	462	X-RAY DIFFRACTION	89	95
5.364-5.497	0.14	500	X-RAY DIFFRACTION	89	95
5.497-5.644	0.17	536	X-RAY DIFFRACTION	89	96
5.644-5.809	0.163	500	X-RAY DIFFRACTION	89	94
5.809-5.995	0.16	499	X-RAY DIFFRACTION	89	94
5.995-6.208	0.175	508	X-RAY DIFFRACTION	89	95
6.208-6.454	0.177	486	X-RAY DIFFRACTION	89	95
6.454-6.744	0.18	473	X-RAY DIFFRACTION	89	91
6.744-7.095	0.17	510	X-RAY DIFFRACTION	89	95
7.095-7.532	0.158	531	X-RAY DIFFRACTION	89	95
7.532-8.103	0.148	490	X-RAY DIFFRACTION	89	93
8.103-8.898	0.128	490	X-RAY DIFFRACTION	89	95
8.898-10.139	0.123	499	X-RAY DIFFRACTION	89	93
10.139-12.607	0.134	493	X-RAY DIFFRACTION	89	93
12.607-29.502	0.229	439	X-RAY DIFFRACTION	89	82

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.4354	-0.0773	0.2117	1.2988	0.4837	2.6247	0.2677	0.0668	-0.6278	0.2104	-0.1728	-0.1872	0.7499	0.1817	-0.0962	0.3306	-0.0056	-0.0935	0.213	0.0706	0.4583	46.8817	-17.5246	-1.5063
2	2.1487	-0.4348	-0.118	1.1302	0.2001	1.2323	0.0383	0.244	0.2651	0.0105	0.0855	-0.2873	-0.0902	0.1227	-0.1151	0.2072	-0.0113	-0.027	0.3008	-0.0513	0.2741	21.4156	3.4648	-20.4795

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain A	A	7 - 326
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain B	B	9 - 259

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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