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万見
- PDB-3bix: Crystal structure of the extracellular esterase domain of Neuroligin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bix
タイトルCrystal structure of the extracellular esterase domain of Neuroligin-1
要素Neuroligin-1
キーワードCELL ADHESION / esterase domain / alpha-beta hydrolase / Cell junction / Glycoprotein / Membrane / Postsynaptic cell membrane / Synapse / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of presynapse organization / neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / cytoskeletal matrix organization at active zone / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission ...regulation of presynapse organization / neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / cytoskeletal matrix organization at active zone / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse / postsynaptic specialization assembly / neuronal ion channel clustering / terminal button organization / postsynaptic density protein 95 clustering / excitatory synapse assembly / positive regulation of synaptic vesicle clustering / postsynaptic membrane assembly / synapse maturation / Neurexins and neuroligins / presynaptic membrane assembly / neurexin family protein binding / maintenance of synapse structure / synaptic vesicle targeting / synaptic vesicle clustering / synaptic membrane adhesion / receptor localization to synapse / filopodium tip / neuron cell-cell adhesion / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / inhibitory synapse / NMDA glutamate receptor clustering / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of postsynaptic density assembly / neuron projection arborization / AMPA glutamate receptor clustering / protein localization to synapse / regulation of NMDA receptor activity / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synapse assembly / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of filopodium assembly / regulation of neuron differentiation / postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to synapse / synaptic vesicle transport / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of intracellular signal transduction / neuron projection morphogenesis / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic cleft / protein targeting / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / cellular response to calcium ion / dendritic shaft / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / synapse organization / positive regulation of neuron projection development / modulation of chemical synaptic transmission / GABA-ergic synapse / long-term synaptic potentiation / neuron projection development / rhythmic process / nervous system development / presynapse / signaling receptor activity / scaffold protein binding / dendritic spine / receptor complex / postsynaptic density / external side of plasma membrane / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neuroligin / : / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Neuroligin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Arac, D. / Boucard, A.A. / Ozkan, E. / Strop, P. / Newell, E. / Sudhof, T.C. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2007
タイトル: Structures of Neuroligin-1 and the Neuroligin-1/Neurexin-1beta Complex Reveal Specific Protein-Protein and Protein-Ca(2+) Interactions.
著者: Arac, D. / Boucard, A.A. / Ozkan, E. / Strop, P. / Newell, E. / Sudhof, T.C. / Brunger, A.T.
履歴
登録2007年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuroligin-1
B: Neuroligin-1
C: Neuroligin-1
D: Neuroligin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,67228
ポリマ－256,9164
非ポリマー2,75624
水35,3991965
1
A: Neuroligin-1
ヘテロ分子

C: Neuroligin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,83614
ポリマ－128,4582
非ポリマー1,37812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-y,x-y,z-1/31
Buried area4440 Å2
手法PISA
2
B: Neuroligin-1
D: Neuroligin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,83614
ポリマ－128,4582
非ポリマー1,37812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.744, 173.744, 108.045
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
Neuroligin-1 / Neuroligin I


分子量: 64228.961 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular esterase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nlgn1 / プラスミド: pAcGP67A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q62765
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1965 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: 1.2 M tri-Sodium citrate, 0.1 M Tris, pH 8.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月15日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 360486 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 0.992 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.75-1.8120.601337370.65191.9
1.81-1.892.30.516357390.898197.3
1.89-1.972.40.401359041.057198
1.97-2.072.50.237361031.06198.5
2.07-2.22.60.155362660.907198.9
2.2-2.382.70.135362641.083199
2.38-2.612.90.096365991.026199.7
2.61-2.9930.092366271.0671100
2.99-3.7730.07366240.993199.9
3.77-503.10.035366230.998199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→45.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / FOM work R set: 0.866 / Data cutoff high absF: 1687471.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 16809 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs-334460 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.314 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.13 Å20 Å20 Å2
2--2.13 Å20 Å2
3----4.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→45.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17540 0 170 1965 19675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.171.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 2813 5.1 %
Rwork0.269 52025 -
all-54838 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2edo.pardna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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