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万見
- PDB-3bip: Crystal structure of yeast Spt16 N-terminal Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bip
タイトルCrystal structure of yeast Spt16 N-terminal Domain
要素FACT complex subunit SPT16
キーワードTRANSCRIPTION / pita-bread / aminopeptidase / chromatin / replication / FACT / Activator / Chromosomal protein / Coiled coil / DNA damage / DNA repair / DNA replication / Nucleus / Phosphoprotein / Repressor / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of sister chromatid cohesion / FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome organization / replication fork protection complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II ...Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of sister chromatid cohesion / FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome organization / replication fork protection complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-templated DNA replication / nucleosome assembly / chromatin organization / DNA repair / chromatin
類似検索 - 分子機能
FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain ...FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者VanDemark, A.P. / Xin, H. / McCullough, L. / Rawlins, R. / Bentley, S. / Heroux, A. / David, S.J. / Hill, C.P. / Formosa, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural and functional analysis of the Spt16p N-terminal domain reveals overlapping roles of yFACT subunits.
著者: VanDemark, A.P. / Xin, H. / McCullough, L. / Rawlins, R. / Bentley, S. / Heroux, A. / Stillman, D.J. / Hill, C.P. / Formosa, T.
履歴
登録2007年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACT complex subunit SPT16
B: FACT complex subunit SPT16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,8292
ポリマ－106,8292
非ポリマー00
水12,989721
1
A: FACT complex subunit SPT16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4141
ポリマ－53,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FACT complex subunit SPT16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4141
ポリマ－53,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.142, 60.141, 85.931
Angle α, β, γ (deg.)72.59, 77.06, 89.88
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 FACT complex subunit SPT16 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / Suppressor of Ty protein 16 / Cell ...Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / Suppressor of Ty protein 16 / Cell division control protein 68


分子量: 53414.344 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-465 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SPT16, CDC68, SSF1 / プラスミド: pKA8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon+(RIL) / 参照: UniProt: P32558
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 721 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: 25% Pentaerythritol Ethoxylate (15/4 EO/OH), 100mM Sodium Acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月3日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→50 Å / Num. all: 70636 / Num. obs: 51635 / % possible obs: 73.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 2.729 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.94→2.01 Å / Rmerge(I) obs: 0.407 / Num. unique all: 1754 / Χ2: 1.853 / % possible all: 24.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.94→38.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 8.845 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 2657 5.1 %RANDOM
Rwork0.176 ---
all0.18 70636 --
obs0.18 51627 73.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.959 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å2-0.47 Å2-0.6 Å2
2---0.98 Å2-1.86 Å2
3---2.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→38.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7313 0 0 721 8034
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0227493
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3731.96710175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1155926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.40525.686357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.505151369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5931526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21128
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025694
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.23738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.25180
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2658
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0080.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2090.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4831.54564
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85827453
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.57533023
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.374.52722
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.989 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 56 -
Rwork0.256 1216 -
all-1272 -
obs--24.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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