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- PDB-3bfw: Crystal structure of truncated FimG (FimGt) in complex with the d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bfw
タイトルCrystal structure of truncated FimG (FimGt) in complex with the donor strand peptide of FimF (DSF)
要素
  • Protein fimF
  • Protein fimG
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/STRUCTURAL PROTEIN / Incomplete Ig-like fold / donor strand exchange / Cell projection / Fimbrium / CELL ADHESION / STRUCTURAL PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTRIUM (III) ION / Protein FimF / Protein FimG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Eidam, O. / Capitani, G. / Grutter, M.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Infinite Kinetic Stability against Dissociation of Supramolecular Protein Complexes through Donor Strand Complementation
著者: Puorger, C. / Eidam, O. / Capitani, G. / Erilov, D. / Grutter, M.G. / Glockshuber, R.
履歴
登録2007年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / pdbx_entity_src_syn ...database_2 / pdbx_entity_src_syn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein fimG
B: Protein fimF
C: Protein fimG
D: Protein fimF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9005
ポリマ－30,8114
非ポリマー891
水6,071337
1
A: Protein fimG
B: Protein fimF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4953
ポリマ－15,4062
非ポリマー891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area7040 Å2
手法PISA
2
C: Protein fimG
D: Protein fimF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4062
ポリマ－15,4062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-7.9 kcal/mol
Surface area7090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)24.610, 46.740, 48.620
Angle α, β, γ (deg.)92.820, 90.920, 92.510
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Protein fimG


分子量: 13665.835 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 36-167 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
生物種: Escherichia coli / 株: W3110 / 遺伝子: fimG / プラスミド: pTrc99a vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HM125 / 参照: UniProt: P08190
#2: タンパク質・ペプチド Protein fimF


分子量: 1739.910 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 23-37 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08189
#3: 化合物 ChemComp-YT3 / YTTRIUM (III) ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20 mM Tris/HCl, pH 8.0, 80 mM NaCl, 27.5% PEG 1500, 20 mM yttrium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.91168 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月25日 / 詳細: Dynamically bendable mirror
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91168 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. obs: 19304 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 3BFQ

3bfq


解像度: 1.8→25 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 768 3.8 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs-19304 --
溶媒の処理Bsol: 67.762 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 15.214 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.172 Å20.595 Å20.889 Å2
2--2.062 Å2-0.117 Å2
3---1.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2109 0 1 337 2447
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0041.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.892
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d272
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.532.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree: 0.285 / Rfactor Rwork: 0.235
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3yt3_xplor_par.txt
X-RAY DIFFRACTION4k_xplor_par.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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