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- PDB-3bes: Structure of a Poxvirus ifngbp/ifng Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bes
タイトルStructure of a Poxvirus ifngbp/ifng Complex
要素
  • Interferon gamma
  • Interferon-gamma binding protein C4R
キーワードIMMUNE SYSTEM / ectromelia virus / orthopoxvirus / interferon / protein complex / Antiviral defense / Cytokine / Glycoprotein / Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / : / : / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / type II interferon receptor binding / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / positive regulation of protein deacetylation / positive regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of iron ion import across plasma membrane ...positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / : / : / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / type II interferon receptor binding / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / positive regulation of protein deacetylation / positive regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of cellular respiration / positive regulation of interleukin-23 production / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of amyloid-beta clearance / type III interferon-mediated signaling pathway / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / positive regulation of core promoter binding / neuroinflammatory response / positive regulation of exosomal secretion / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / positive regulation of osteoclast differentiation / macrophage activation involved in immune response / negative regulation of interleukin-17 production / cell surface receptor signaling pathway via STAT / cytokine receptor activity / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of neurogenesis / regulation of metabolic process / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of amyloid-beta formation / IFNG signaling activates MAPKs / negative regulation of epithelial cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / humoral immune response / macrophage differentiation / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / type II interferon-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / positive regulation of chemokine production / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of autophagy / astrocyte activation / regulation of insulin secretion / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-1 beta production / cytokine activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of protein-containing complex assembly / microglial cell activation / cellular response to virus / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of protein import into nucleus / response to virus / positive regulation of inflammatory response / Interferon gamma signaling / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / defense response to virus / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1480 / : / Interferon-gamma receptor, N-terminal domain / Interferon gamma receptor, D2 domain, poxvirus/mammal / Interferon gamma receptor (IFNGR1), D2 domain / Interferon gamma / Interferon gamma / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; ...Helix Hairpins - #1480 / : / Interferon-gamma receptor, N-terminal domain / Interferon gamma receptor, D2 domain, poxvirus/mammal / Interferon gamma receptor (IFNGR1), D2 domain / Interferon gamma / Interferon gamma / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Helix Hairpins / Helix non-globular / Fibronectin type III superfamily / Special / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Interferon gamma / Interferon-gamma binding protein C4R
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Ectromelia virus (エクトロメリアウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nuara, A.A. / Walter, M.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Structure and mechanism of IFN-gamma antagonism by an orthopoxvirus IFN-gamma-binding protein.
著者: Nuara, A.A. / Walter, L.J. / Logsdon, N.J. / Yoon, S.I. / Jones, B.C. / Schriewer, J.M. / Buller, R.M. / Walter, M.R.
履歴
登録2007年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Interferon gamma
R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1517
ポリマ－45,0582
非ポリマー1,0935
水4,270237
1
L: Interferon gamma
R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子

L: Interferon gamma
R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子

L: Interferon gamma
R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子

L: Interferon gamma
R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,60328
ポリマ－180,2338
非ポリマー4,37120
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area45680 Å2
手法PISA
2
L: Interferon gamma
R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子

L: Interferon gamma
R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,30214
ポリマ－90,1164
非ポリマー2,18510
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area16970 Å2
手法PISA
3
L: Interferon gamma
ヘテロ分子

L: Interferon gamma
ヘテロ分子

R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子

R: Interferon-gamma binding protein C4R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,30214
ポリマ－90,1164
非ポリマー2,18510
水724
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation7_545-x+1/2,y-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation8_455x-1/2,-y+1/2,-z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area11080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.63, 119.13, 184.74
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11R-1-

PO4

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 LR

#1: タンパク質 Interferon gamma / IFN-gamma / Immune interferon


分子量: 16336.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFNG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01579
#2: タンパク質 Interferon-gamma binding protein C4R / Interferon-gamma receptor


分子量: 28721.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ectromelia virus (エクトロメリアウイルス)
属: Orthopoxvirus / 遺伝子: C4R, IFNGR / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q66793

-
糖 , 2種, 2分子

#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 240分子

#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.8M NaH2PO4/0.8M KH2PO4 solutions, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 28006 / Num. obs: 27031 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.049

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIID22データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: R-Free / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1367 -random
Rwork0.219 ---
all0.219 28006 --
obs0.219 27031 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3114 0 68 237 3419
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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