[日本語] English
万見
- PDB-3bd9: human 3-O-sulfotransferase isoform 5 with bound PAP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bd9
タイトルhuman 3-O-sulfotransferase isoform 5 with bound PAP
要素Heparan sulfate glucosamine 3-O-sulfotransferase 5
キーワードTRANSFERASE / 3-O-sulfotransferase / heparan sulfate / heparan sulfate biosynthesis / substrate specificity / Glycoprotein / Golgi apparatus / Membrane / Signal-anchor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


protein sulfation / [heparan sulfate]-glucosamine 3-sulfotransferase 1 / [heparan sulfate]-glucosamine 3-sulfotransferase activity / : / regulation of viral entry into host cell / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate binding / HS-GAG biosynthesis / negative regulation of coagulation / Golgi membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Heparan sulfate sulfotransferase / Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / Heparan sulfate glucosamine 3-O-sulfotransferase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xu, D. / Moon, A.F. / Song, D. / Liu, J. / Pedersen, L.C.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: Engineering sulfotransferases to modify heparan sulfate.
著者: Xu, D. / Moon, A.F. / Song, D. / Pedersen, L.C. / Liu, J.
履歴
登録2007年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heparan sulfate glucosamine 3-O-sulfotransferase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3962
ポリマ－32,9691
非ポリマー4271
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.270, 59.270, 173.957
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Heparan sulfate glucosamine 3-O-sulfotransferase 5 / Heparan sulfate D-glucosaminyl 3-O-sulfotransferase 5 / Heparan sulfate 3-O-sulfotransferase 5 / h3-OST-5


分子量: 32969.047 Da / 分子数: 1 / 変異: I299E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HS3ST5, 3OST5, HS3OST5 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CHAP-OrigamiB
参照: UniProt: Q8IZT8, [heparan sulfate]-glucosamine 3-sulfotransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / 詳細: A3P procured from Sigma
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.94 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100 mM sodium citrate pH 5.6, 35% (v/v) t-butanol, 4mM PAP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.00015 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月25日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00015 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 14589 / Num. obs: 14589 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 27.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 1420 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
StructureStudioデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Used murine 3OST1 inititally, but for this data set, a lower resolution structure of h3OST5 was used

解像度: 2.3→48.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 130544.72 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 704 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.205 14556 --
obs0.205 14096 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.4304 Å2 / ksol: 0.317528 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å20 Å20 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3----1.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2088 0 27 87 2202
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.521.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.622.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 86 4 %
Rwork0.226 2072 -
obs-1420 92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.parampap2.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION5a3p_cis.par

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る