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- PDB-3bce: Crystal structure of the ErbB4 kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bce
タイトルCrystal structure of the ErbB4 kinase
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
キーワードTRANSFERASE / active conformation / ATP-binding / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of neuron migration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process ...establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of neuron migration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / mammary gland epithelial cell differentiation / PI3K events in ERBB4 signaling / embryonic pattern specification / GABA receptor binding / positive regulation of protein localization to cell surface / neural crest cell migration / epidermal growth factor receptor binding / epidermal growth factor receptor activity / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / ERBB2 Regulates Cell Motility / Signaling by ERBB4 / Long-term potentiation / PI3K events in ERBB2 signaling / mammary gland alveolus development / SHC1 events in ERBB4 signaling / cell fate commitment / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / synapse assembly / lactation / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / Downregulation of ERBB4 signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / regulation of cell migration / basal plasma membrane / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / receptor protein-tyrosine kinase / postsynaptic density membrane / GABA-ergic synapse / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Downregulation of ERBB2 signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / nervous system development / PIP3 activates AKT signaling / heart development / protein autophosphorylation / presynaptic membrane / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / basolateral plasma membrane / Estrogen-dependent gene expression / postsynaptic membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Qiu, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Mechanism of Activation and Inhibition of the HER4/ErbB4 Kinase.
著者: Qiu, C. / Tarrant, M.K. / Choi, S.H. / Sathyamurthy, A. / Bose, R. / Banjade, S. / Pal, A. / Bornmann, W.G. / Lemmon, M.A. / Cole, P.A. / Leahy, D.J.
履歴
登録2007年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,8306
ポリマ－112,4743
非ポリマー3553
水3,891216
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5462
ポリマ－37,4911
非ポリマー551
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4911
ポリマ－37,4911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7923
ポリマ－37,4911
非ポリマー3002
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.723, 86.723, 120.008
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 678 - 965 / Label seq-ID: 2 - 289

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

-
要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 / p180erbB4 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER4


分子量: 37491.457 Da / 分子数: 3 / 断片: ErbB4 kinase domain (UNP residues 702-1029) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB4, HER4 / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q15303, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15% PEG3350, 0.1 M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97893 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97893 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 34855 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Χ2: 0.982 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.592.60.45734880.9151100
2.59-2.692.60.35334820.925199.9
2.69-2.822.60.31634480.9381100
2.82-2.962.60.23835240.9471100
2.96-3.152.60.18935031.0021100
3.15-3.392.60.11634330.9821100
3.39-3.732.60.08434801.0341100
3.73-4.272.60.06235021.0391100
4.27-5.382.60.05434981.0331100
5.38-302.60.04934971.0041100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 19.619 / SU ML: 0.216 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.612 / ESU R Free: 0.296 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1750 5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.198 34814 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.211 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20.45 Å20 Å2
2--0.9 Å20 Å2
3----1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6865 0 21 216 7102
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0227031
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2971.9749500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5985848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.33423.833300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.553151295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2821546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21059
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025167
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.23180
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.24655
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2070.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2380.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4711.54385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.76726927
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1233000
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8154.52573
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2259 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1AMEDIUM POSITIONAL0.430.5
2BMEDIUM POSITIONAL0.480.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.370.5
1AMEDIUM THERMAL0.392
2BMEDIUM THERMAL0.382
3CMEDIUM THERMAL0.42
LS精密化 シェル解像度: 2.502→2.566 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 123 -
Rwork0.27 2438 -
all-2561 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.38710.8120.36877.5498-0.1182.4336-0.0844-0.2190.17290.02970.1080.1043-0.0058-0.0112-0.02360.1281-0.0379-0.04060.03470.0199-0.038712.41415.847230.1679
21.3068-0.1261.06350.8412-0.15583.6086-0.11860.0859-0.01590.04680.0257-0.0972-0.05660.32230.09290.0909-0.0657-0.00990.0670.00150.04927.015411.438216.0801
32.80780.01240.10991.48250.10493.4039-0.0162-0.0139-0.11390.01340.03460.0825-0.0067-0.0848-0.01840.0914-0.0527-0.02740.0428-0.01750.0155-6.40929.05574.5834
46.0449-2.179-0.25592.85750.44652.8880.0195-0.14930.13770.07590.0395-0.08620.0580.0243-0.0589-0.0060.03010.01460.00730.0344-0.08687.561633.077365.5748
50.9438-0.0323-0.27830.863-0.50683.6703-0.0017-0.1323-0.0875-0.07530.09220.0630.16730.0181-0.09060.03430.0249-0.0156-0.0304-0.00670.04967.785738.018950.5291
60.92580.0909-0.49823.57110.16731.92160.0068-0.06690.12460.00030.1021-0.0054-0.07780.0684-0.10890.02260.0273-0.0087-0.0186-0.00210.015411.392751.085240.3243
77.76952.3421.76051.76340.99992.48210.1746-0.0357-0.1380.0377-0.1321-0.1296-0.13730.0969-0.04250.0035-0.0316-0.0017-0.01360.0627-0.0648-36.584942.8094.6601
80.96030.28670.25971.5767-0.79553.361-0.05830.08680.02670.02860.08030.0146-0.14670.037-0.022-0.002-0.00250.0023-0.0247-0.00850.0348-36.075438.385215.3062
91.217-0.31430.0322.47040.12252.3542-0.04270.0161-0.0525-0.06350.0950.0452-0.05040.0613-0.05230.0132-0.04150.0095-0.03710.02050.0097-32.319224.044529.6079
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA678 - 7372 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2AA738 - 84662 - 170
3X-RAY DIFFRACTION3AA847 - 965171 - 289
4X-RAY DIFFRACTION4BB678 - 7502 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5BB751 - 84675 - 170
6X-RAY DIFFRACTION6BB847 - 967171 - 291
7X-RAY DIFFRACTION7CC678 - 7082 - 32
8X-RAY DIFFRACTION8CC709 - 84633 - 170
9X-RAY DIFFRACTION9CC847 - 965171 - 289

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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