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- PDB-3bbj: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE THIOESTERASE II (TFU_2367) FROM T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bbj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE THIOESTERASE II (TFU_2367) FROM THERMOBIFIDA FUSCA YX AT 2.45 A RESOLUTION
要素Putative thioesterase II
キーワードHYDROLASE / PUTATIVE THIOESTERASE II / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性Acyl-CoA thioesterase, double hotdog domain / Acyl-CoA thioesterase, double hotdog domain / Porin / HotDog domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Thermobifida fusca (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative thioesterase II (YP_290423.1) from Thermobifida fusca YX at 2.45 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative thioesterase II
B: Putative thioesterase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,52110
ポリマ－60,0282
非ポリマー4928
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.818, 103.654, 54.734
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTYRAA5 - 1186 - 119
21THRTYRBB5 - 1186 - 119
32ILEARGAA125 - 133126 - 134
42ILEARGBB125 - 133126 - 134
53GLYARGAA145 - 164146 - 165
63GLYARGBB145 - 164146 - 165
74PROLEUAA171 - 208172 - 209
84PROLEUBB171 - 208172 - 209
95PROALAAA215 - 267216 - 268
105PROALABB215 - 267216 - 268

-
要素

#1: タンパク質 Putative thioesterase II


分子量: 30014.225 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermobifida fusca (バクテリア) / 株: YX / 遺伝子: YP_290423.1, Tfu_2367 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q47MC2
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION REMARK 999 TAG ...REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION REMARK 999 TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE REMARK 999 LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: NANODROP, 22.2% PEG 3350, 0.171M Sodium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.0000, 0.9796, 0.9794
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月15日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97961
30.97941
反射解像度: 2.15→48.393 Å / Num. obs: 22595 / % possible obs: 73.1 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 24.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 0.987 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.15-2.233.20.2417930.657126.2
2.23-2.323.10.20110280.65133.9
2.32-2.423.10.18614250.762146.4
2.42-2.553.30.16718130.776159.6
2.55-2.713.50.13922290.901172.8
2.71-2.923.40.10927431.107189.6
2.92-3.213.60.09730841.03199.8
3.21-3.683.60.07631051.128199.9
3.68-4.633.50.06731221.119199.6
4.63-48.3933.40.03432820.984199.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.16→48.393 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 11.258 / SU ML: 0.15 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.44 / ESU R Free: 0.266
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION 4. EDO, CL AND SO4 MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO SOLUTION ARE MODELED. 5. THE NOMINAL RESOLUTION IS 2.45 A WITH 3406 OBSERVED REFLECTIONS BETWEEN 2.45-2.16 (35.7% COMPLETE FOR THIS SHELL) INCLUDED IN THE REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1140 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.184 22593 72.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.805 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.27 Å20 Å20 Å2
2---6.8 Å20 Å2
3----2.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→48.393 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4066 0 23 164 4253
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224220
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022803
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4081.9635788
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89236795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6065537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.76622.5180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.70515608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9591539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024753
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02874
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2777
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.22884
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.21959
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22269
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1250.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2510.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.50832763
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.24131062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.34954332
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.98381680
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.426111453
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1369TIGHT POSITIONAL0.10.1
1616MEDIUM POSITIONAL0.370.75
1369TIGHT THERMAL0.110.5
1616MEDIUM THERMAL0.732
LS精密化 シェル解像度: 2.16→2.22 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 21 -
Rwork0.231 536 -
all-557 -
obs--24.77 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 73.454 Å / Origin y: 19.2302 Å / Origin z: 40.1787 Å
111213212223313233
T-0.0689 Å20.013 Å20.0221 Å2--0.0117 Å20.0102 Å2---0.0424 Å2
L0.2215 °20.0484 °20.0348 °2-1.1617 °2-0.0406 °2--0.3795 °2
S-0.0059 Å °-0.0498 Å °0.0173 Å °0.0411 Å °0.0059 Å °-0.0026 Å °-0.0342 Å °-0.0116 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 2715 - 272
2X-RAY DIFFRACTION1BB0 - 2711 - 272

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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