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- PDB-3b7s: [E296Q]LTA4H in complex with RSR substrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b7s
タイトル[E296Q]LTA4H in complex with RSR substrate
要素
  • Leukotriene A-4 hydrolase
  • RSR peptide
キーワードHYDROLASE / TRANSITION STATE / ANALOGUE PEPTIDE / HYDROLYSIS / LEUKOTRIENE BIOSYNTHESIS / METAL-BINDING / METALLOPROTEASE / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / PROTEASE / TRIPEPTIDE SUBSTRATE
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / response to zinc ion / peptide catabolic process / type I pneumocyte differentiation / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / response to peptide hormone / lipid metabolic process / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like ...Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / YTTERBIUM (III) ION / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.465 Å
データ登録者Tholander, F. / Haeggstrom, J. / Thunnissen, M. / Muroya, A. / Roques, B.-P. / Fournie-Zaluski, M.-C.
引用
ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structure-based dissection of the active site chemistry of leukotriene a4 hydrolase: implications for m1 aminopeptidases and inhibitor design.
著者: Tholander, F. / Muroya, A. / Roques, B.P. / Fournie-Zaluski, M.C. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Assay for rapid analysis of the tri-peptidase activity of LTA4 hydrolase.
著者: Tholander, F. / Haeggstrom, J.Z.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Leukotriene A4 hydrolase: identification of a common carboxylate recognition site for the epoxide hydrolase and aminopeptidase substrates.
著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Andberg, M. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase. Glutamate 271 is a catalytic residue with specific roles in two distinct enzyme mechanisms.
著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Leukotriene A4 hydrolase: selective abrogation of leukotriene B4 formation by mutation of aspartic acid 375.
著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Thunnissen, M.M. / Samuelsson, B. / Haeggstrom, J.Z.
#5: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human leukotriene A(4) hydrolase, a bifunctional enzyme in inflammation.
著者: Thunnissen, M.M. / Nordlund, P. / Haeggstrom, J.Z.
履歴
登録2007年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Advisory / Data collection
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年11月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42021年10月20日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
B: RSR peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,8716
ポリマ－70,4802
非ポリマー3914
水10,899605
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.508, 87.351, 99.769
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase / Tripeptide aminopeptidase LTA4H


分子量: 70060.664 Da / 分子数: 1 / 変異: E296Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / プラスミド: pT7T3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101
参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase, tripeptide aminopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド RSR peptide


分子量: 419.481 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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非ポリマー , 5種, 609分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 605 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: liquid-liquid diffusion
詳細: TRI-PEPTIDE WAS CO-CRYSTALLIZED WITH [E296Q]LTA4H BY LIQUID-LIQUID DIFFUSION IN MELTING-POINT CAPILLARIES. A TRIS-BUFFERED (10 mM, PH 7.5) SOLUTION OF PROTEIN AND TRIPEPTIDE, MOLAR RATIO 1:10 ...詳細: TRI-PEPTIDE WAS CO-CRYSTALLIZED WITH [E296Q]LTA4H BY LIQUID-LIQUID DIFFUSION IN MELTING-POINT CAPILLARIES. A TRIS-BUFFERED (10 mM, PH 7.5) SOLUTION OF PROTEIN AND TRIPEPTIDE, MOLAR RATIO 1:10 (~70 MICROM PROTEIN), WAS LAYERED ON THE PRECIPITATE SOLUTION CONTAINING 28% (WEIGHT/VOLUME) POLYETHYLENE GLYCOL (MW 8000), 50 mM NA ACETATE, 100 mM IMIDAZOLE, PH 6.8, AND 5 MM YBCL3. CRYSTALS WERE ADDITIONALLY SOAKED IN SOLUTIONS WITH INCREASED TRI-PEPTIDE CONCENTRATION PRIOR TO DATA COLLECTION., liquid-liquid diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月24日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.465→18.254 Å / Num. obs: 116485 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.465→1.54 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. measured all: 58235 / Num. unique all: 15153 / Rsym value: 0.261 / % possible all: 88.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
XFITデータ削減
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 1H19

1h19


解像度: 1.465→10 Å / Num. parameters: 49491 / Num. restraintsaints: 60634 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 0.023
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 3324 -RANDOM
Rwork0.128 ---
obs0.128 112248 100 %-
all-222475 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 17.362 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.465→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4906 0 12 605 5523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.07
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.077
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.039
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.06
LS精密化 シェル解像度: 1.465→1.52 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.189 -
obs-11226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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