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- PDB-7auz: LTA4 hydrolase in complex with compound LYS006 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7auz
タイトルLTA4 hydrolase in complex with compound LYS006
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードHYDROLASE / inhibitor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / response to zinc ion / peptide catabolic process / type I pneumocyte differentiation / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / response to peptide hormone / lipid metabolic process / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain ...Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / IMIDAZOLE / Chem-RZE / YTTERBIUM (III) ION / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Srinivas, H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Discovery of LYS006, a Potent and Highly Selective Inhibitor of Leukotriene A 4 Hydrolase.
著者: Markert, C. / Thoma, G. / Srinivas, H. / Bollbuck, B. / Luond, R.M. / Miltz, W. / Walchli, R. / Wolf, R. / Hinrichs, J. / Bergsdorf, C. / Azzaoui, K. / Penno, C.A. / Klein, K. / Wack, N. / ...著者: Markert, C. / Thoma, G. / Srinivas, H. / Bollbuck, B. / Luond, R.M. / Miltz, W. / Walchli, R. / Wolf, R. / Hinrichs, J. / Bergsdorf, C. / Azzaoui, K. / Penno, C.A. / Klein, K. / Wack, N. / Jager, P. / Hasler, F. / Beerli, C. / Loetscher, P. / Dawson, J. / Wieczorek, G. / Numao, S. / Littlewood-Evans, A. / Rohn, T.A.
履歴
登録2020年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22021年3月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6199
ポリマ－69,4441
非ポリマー1,1758
水11,259625
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area23730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.189, 86.700, 98.962
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase


分子量: 69443.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase

-
非ポリマー , 6種, 633分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 化合物 ChemComp-RZE / (3~{S})-3-azanyl-4-[5-[4-(5-chloranyl-3-fluoranyl-pyridin-2-yl)oxyphenyl]-1,2,3,4-tetrazol-2-yl]butanoic acid


分子量: 392.772 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14ClFN6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 625 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% PEG 8000, 0.1 IMIDAZOLE PH 6.8, 0.1 SODIUM ACETATE, 0.005 M YBCL3

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→28.92 Å / Num. obs: 53639 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.62 % / Biso Wilson estimate: 24.89 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rrim(I) all: 0.148 / Χ2: 0.923 / Net I/σ(I): 10.55 / Num. measured all: 355115 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.9-1.956.250.9441.839230.6340.9100
1.95-26.6590.792.2738170.7530.85899.9
2-2.066.810.6462.8637160.8360.799.9
2.06-2.126.760.5153.5436280.8970.558100
2.12-2.196.6590.4214.2634840.9270.45799.9
2.19-2.276.5440.3355.2933660.9460.364100
2.27-2.366.2540.2895.8732940.9620.31699.9
2.36-2.456.7750.2517.0431570.970.271100
2.45-2.566.8930.228.0830390.9770.238100
2.56-2.696.8640.1839.4229290.9850.198100
2.69-2.836.7910.1511.3327550.9870.163100
2.83-36.3390.12612.826430.990.137100
3-3.216.6870.10415.7624510.9930.11399.9
3.21-3.476.9620.08119.8723270.9960.087100
3.47-3.86.8230.06424.5321300.9970.06999.9
3.8-4.256.4620.05726.3319460.9970.06399.8
4.25-4.916.3240.0529.1717270.9980.054100
4.91-6.016.7170.05827.5814750.9980.06399.9
6.01-8.56.0790.05527.411650.9980.0699.8
8.5-28.926.0120.0436.256670.9990.04496.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
BUSTER2.11.5精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6END

6end


解像度: 1.9→28.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9471 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9309 / SU R Cruickshank DPI: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.146 / SU Rfree Blow DPI: 0.129 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.125
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2055 2682 5 %RANDOM
Rwork0.1707 ---
obs0.1725 53639 99.94 %-
原子変位パラメータBiso max: 97.8 Å2 / Biso mean: 25.27 Å2 / Biso min: 10.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9212 Å20 Å20 Å2
2--3.7222 Å20 Å2
3----4.6434 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→28.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4846 0 45 625 5516
Biso mean--28.18 37.03 -
残基数----607
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1715SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes120HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes726HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5020HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion650SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6297SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5020HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6824HARMONIC21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.56
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.97
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2616 196 5 %
Rwork0.2387 3722 -
all0.2399 3918 -
obs--99.94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -34.7226 Å / Origin y: 3.6559 Å / Origin z: 0.174 Å
111213212223313233
T-0.0454 Å20.006 Å20.0037 Å2--0.0481 Å2-0.0006 Å2---0.0622 Å2
L0.2365 °20.0475 °20.0313 °2-0.5642 °20.0429 °2--0.1465 °2
S-0.0164 Å °-0.0074 Å °-0.0153 Å °0.0279 Å °0.0177 Å °-0.0428 Å °0.0266 Å °0.0029 Å °-0.0013 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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