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- PDB-3b7g: Human DEAD-box RNA helicase DDX20, Conserved domain I (DEAD) in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b7g
タイトルHuman DEAD-box RNA helicase DDX20, Conserved domain I (DEAD) in complex with AMPPNP (Adenosine-(Beta,gamma)-imidotriphosphate)
要素Probable ATP-dependent RNA helicase DDX20
キーワードHYDROLASE / RNA / HELICASE / DEAD / CONSERVED DOMAIN I / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / ATP-binding / DNA-binding / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphorylation / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Gemini of coiled bodies / SMN complex / RNA polymerase II transcription repressor complex / regulation of steroid biosynthetic process / SMN-Sm protein complex / oogenesis / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / RNA processing / spliceosomal snRNP assembly / histone deacetylase binding ...Gemini of coiled bodies / SMN complex / RNA polymerase II transcription repressor complex / regulation of steroid biosynthetic process / SMN-Sm protein complex / oogenesis / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / RNA processing / spliceosomal snRNP assembly / histone deacetylase binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein-macromolecule adaptor activity / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / DNA-binding transcription factor binding / RNA helicase activity / cytoskeleton / nuclear body / RNA helicase / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / protein domain specific binding / mRNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Karlberg, T. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. ...Karlberg, T. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Kallas, A. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Holmberg-Schiavone, L. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / : 2010
タイトル: Comparative Structural Analysis of Human DEAD-Box RNA Helicases.
著者: Schutz, P. / Karlberg, T. / van den Berg, S. / Collins, R. / Lehtio, L. / Hogbom, M. / Holmberg-Schiavone, L. / Tempel, W. / Park, H.W. / Hammarstrom, M. / Moche, M. / Thorsell, A.G. / Schuler, H.
履歴
登録2007年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX20
B: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3654
ポリマ-50,3522
非ポリマー1,0122
5,675315
1
A: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6822
ポリマ-25,1761
非ポリマー5061
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6822
ポリマ-25,1761
非ポリマー5061
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.560, 63.560, 214.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 62 - 266 / Label seq-ID: 24 - 228

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Probable ATP-dependent RNA helicase DDX20 / DEAD box protein 20 / DEAD box protein DP 103 / Component of gems 3 / Gemin-3


分子量: 25176.213 Da / 分子数: 2 / 断片: DEAD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX20, DP103, GEMIN3 / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)gold pRARE2
参照: UniProt: Q9UHI6, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 200mM Ammonium acetate, 100mM Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.00595 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月1日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00595 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45 Å / Num. all: 40642 / Num. obs: 40642 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 20.5 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.023 / Net I/σ(I): 32.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 18.2 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Mean I/σ(I) obs: 21.3 / Num. unique all: 5705 / Rsym value: 0.041 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0040精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2OXC
解像度: 1.9→38.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 4.338 / SU ML: 0.069 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20219 2032 5 %RANDOM
Rwork0.17219 ---
all0.17368 38606 --
obs0.17368 38606 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.938 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å2-0.04 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→38.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3156 0 62 315 3533
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223408
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022289
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6482.0424661
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99535637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3215426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.98124.098122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.68115595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8111520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2549
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023673
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02645
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2691
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.22384
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.21620
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21681
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0890.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3520.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4970.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0871.52749
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2621.5841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27323400
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.40531512
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2734.51260
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A1190medium positional0.10.5
2B1464loose positional0.385
1A1190medium thermal1.192
2B1464loose thermal1.0510
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 146 -
Rwork0.164 2785 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.06780.5329-1.75494.2964-2.22971.88520.016-0.74460.09860.4676-0.098-0.3155-0.13990.55810.0821-0.0367-0.0199-0.07330.073-0.0186-0.1235-8.9428.81121.339
21.4231-0.1907-0.29550.29380.0721.16030.0281-0.16840.0420.0639-0.01130.0298-0.02390.0509-0.0169-0.03750.00390.008-0.03580.0017-0.0566-20.7655.49314.769
30.515-0.2406-0.21350.6221-0.2120.49120.0031-0.02460.059-0.01760.0171-0.0202-0.02270.0292-0.0202-0.063-0.005-0.0075-0.0540.0018-0.0147-11.06812.4963.191
40.78940.3003-0.52810.5506-0.19350.4538-0.02940.04010.015-0.0511-0.00780.03430.0254-0.03240.0371-0.05290.002-0.0065-0.04810.0012-0.0343-21.3846.01-2.736
51.8568-0.07670.18191.4815-0.11480.68750.03470.2047-0.0464-0.0807-0.07410.01070.07190.05370.03940.00830.04020.0088-0.02650.0306-0.0759-19.102-17.87622.843
61.1041-0.31610.11871.6439-0.67091.91190.00330.110.0705-0.1283-0.0759-0.09110.06980.2120.0726-0.02840.05030.0313-0.02210.0428-0.0454-6.789-21.38828.59
70.6435-0.09340.66531.3547-0.5092.3711-0.01760.01750.01720.1082-0.0584-0.16590.00090.16280.0761-0.03290.0125-0.0056-0.02470.0286-0.0319-5.115-19.5440.739
81.701-0.56360.51960.7024-0.14720.7766-0.0609-0.05220.03480.0558-0.01960.0285-0.0232-0.01610.08050.00070.02740.0201-0.06850.0125-0.0411-22.636-12.77434.538
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA62 - 8424 - 46
2X-RAY DIFFRACTION2AA85 - 12247 - 84
3X-RAY DIFFRACTION3AA123 - 16885 - 130
4X-RAY DIFFRACTION4AA169 - 266131 - 228
5X-RAY DIFFRACTION5BB62 - 8424 - 46
6X-RAY DIFFRACTION6BB85 - 12247 - 84
7X-RAY DIFFRACTION7BB123 - 16885 - 130
8X-RAY DIFFRACTION8BB169 - 266131 - 228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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