+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3b5h | ||||||
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Title | Crystal structure of the extracellular portion of HAb18G/CD147 | ||||||
Components | Cervical EMMPRIN | ||||||
Keywords | CELL INVASION / Ig-like domain | ||||||
Function / homology | Function and homology information Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / response to mercury ion / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME ...Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / response to mercury ion / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME / odontogenesis of dentin-containing tooth / D-mannose binding / decidualization / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / photoreceptor outer segment / lateral plasma membrane / Integrin cell surface interactions / response to cAMP / neutrophil chemotaxis / embryo implantation / Degradation of the extracellular matrix / photoreceptor inner segment / positive regulation of endothelial cell migration / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / response to peptide hormone / positive regulation of interleukin-6 production / melanosome / signaling receptor activity / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / endosome / cadherin binding / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Yu, X.-L. / Chen, Z.-N. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2008 Title: Crystal structure of HAb18G/CD147: implications for immunoglobulin superfamily homophilic adhesion. Authors: Yu, X.L. / Hu, T. / Du, J.M. / Ding, J.P. / Yang, X.M. / Zhang, J. / Yang, B. / Shen, X. / Zhang, Z. / Zhong, W.D. / Wen, N. / Jiang, H. / Zhu, P. / Chen, Z.N. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3b5h.cif.gz | 148.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3b5h.ent.gz | 118.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3b5h.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3b5h_validation.pdf.gz | 466.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3b5h_full_validation.pdf.gz | 487.9 KB | Display | |
Data in XML | 3b5h_validation.xml.gz | 28.2 KB | Display | |
Data in CIF | 3b5h_validation.cif.gz | 38 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/3b5h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/3b5h | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20142.447 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Extracellular portion, UNP residues 22-205 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: BSG / Plasmid: pET21a(+) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): OrigamiB(DE3) / References: UniProt: Q54A51, UniProt: P35613*PLUS #2: Chemical | ChemComp-ACT / | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.22 Å3/Da / Density % sol: 70.84 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 0.5M ammonium sulfate, 0.1M triSodium Citrate dihydrate pH 5.60, 1.0M Lithium Sulfate monohydrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 28.5 % / Av σ(I) over netI: 14.7 / Number: 715768 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Χ2: 1.35 / D res high: 3.1 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 25099 / % possible obs: 99.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 34141 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 11.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Redundancy: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.586 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.8→39.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 31.409 / SU ML: 0.289 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.514 / ESU R Free: 0.348 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 46.63 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→39.6 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Highest resolution: 2.8 Å / Num. reflection Rwork: 2160 / Total num. of bins used: 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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