[日本語] English
万見
- PDB-3b0a: Crystal structure of the mouse HOIL1-L-NZF in complex with linear... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b0a
タイトルCrystal structure of the mouse HOIL1-L-NZF in complex with linear di-ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-C
  • RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/METAL BINDING PROTEIN / protein complex / SIGNALING PROTEIN-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


TNFR1-induced proapoptotic signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / protein linear polyubiquitination / Regulation of TNFR1 signaling / LUBAC complex / RBR-type E3 ubiquitin transferase / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin ligase activator activity / negative regulation of necroptotic process / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway ...TNFR1-induced proapoptotic signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / protein linear polyubiquitination / Regulation of TNFR1 signaling / LUBAC complex / RBR-type E3 ubiquitin transferase / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin ligase activator activity / negative regulation of necroptotic process / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / Maturation of protein E / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / ubiquitin binding / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR2 signaling / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Hh mutants are degraded by ERAD / protein kinase C binding / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Zn-finger domain of Sec23/24 / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain ...: / : / : / : / Zn-finger domain of Sec23/24 / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / SH3 type barrels. / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sato, Y. / Fujita, H. / Yoshikawa, A. / Yamashita, M. / Yamagata, A. / Kaiser, S.E. / Iwai, K. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Specific recognition of linear ubiquitin chains by the Npl4 zinc finger (NZF) domain of the HOIL-1L subunit of the linear ubiquitin chain assembly complex
著者: Sato, Y. / Fujita, H. / Yoshikawa, A. / Yamashita, M. / Yamagata, A. / Kaiser, S.E. / Iwai, K. / Fukai, S.
履歴
登録2011年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-C
B: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
D: Polyubiquitin-C
E: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1207
ポリマ－48,8264
非ポリマー2943
水5,747319
1
A: Polyubiquitin-C
B: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6414
ポリマ－24,4132
非ポリマー2292
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12120 Å2
手法PISA
2
D: Polyubiquitin-C
E: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4783
ポリマ－24,4132
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area12580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.650, 113.650, 75.663
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-191-

MET

21E-191-

MET

31A-307-

HOH

41B-89-

HOH

51B-310-

HOH

61E-178-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-C / Ubiquitin


分子量: 17135.654 Da / 分子数: 2 / 断片: linear di ubiquitin, UNP residues 1-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質 RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1 / Heme-oxidized IRP2 ubiquitin ligase 1 homolog / HOIL-1 / UbcM4-interacting protein 28 / Ubiquitin- ...Heme-oxidized IRP2 ubiquitin ligase 1 homolog / HOIL-1 / UbcM4-interacting protein 28 / Ubiquitin-conjugating enzyme 7-interacting protein 3


分子量: 7277.155 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 192-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rbck1, Rbck, Ubce7ip3, Uip28 / プラスミド: pCold GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q9WUB0
#3: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.45M tri-ammonium citrate (pH 7.0), 3% 1,6-diaminohexane, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 20K, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1.2826 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月17日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2826 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 43879 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 27.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 37.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.309 / Mean I/σ(I) obs: 2.85 / % possible all: 97.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3B08

3b08


解像度: 1.9→45.438 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.49 / SU ML: 0.48 / σ(F): 2.12 / 位相誤差: 23.17 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2271 4131 5.07 %
Rwork0.1801 --
obs0.1825 43879 94.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.179 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 130.24 Å2 / Biso mean: 39.4892 Å2 / Biso min: 17.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.089 Å2-0 Å20 Å2
2--5.089 Å2-0 Å2
3----10.1779 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.438 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3347 0 13 319 3679
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073426
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0554617
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6641366
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07515
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004608
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-1.92160.34471130.326231685
1.9216-1.94420.31661400.3129235488
1.9442-1.96790.30961370.2797240789
1.9679-1.99280.2771350.2666251890
1.9928-2.0190.27451260.25243492
2.019-2.04670.29471470.246255192
2.0467-2.07590.2938990.2497245691
2.0759-2.10690.2651380.2302258393
2.1069-2.13980.3121330.2272254093
2.1398-2.17490.2851540.2186252795
2.1749-2.21240.25171680.1999252994
2.2124-2.25260.2441300.2027245590
2.2526-2.2960.26851180.2104252892
2.296-2.34280.24761460.1886260394
2.3428-2.39380.22561540.1799255195
2.3938-2.44940.23721420.1856260496
2.4494-2.51070.27231210.1891265896
2.5107-2.57860.24151510.1819263297
2.5786-2.65440.27321540.1902263997
2.6544-2.74010.24691170.1903267897
2.7401-2.8380.22491220.1949268798
2.838-2.95160.25861540.1975267498
2.9516-3.08590.25671320.1952272499
3.0859-3.24860.21221430.1858271199
3.2486-3.45210.21841250.1734269699
3.4521-3.71850.2261470.1496270599
3.7185-4.09250.16621440.1394269699
4.0925-4.68410.17341580.1317270399
4.6841-5.89950.20651590.1411266999
5.8995-45.45060.17461240.161251892
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3784-0.1673-0.12542.57682.21153.5993-0.0328-0.1061-0.0987-0.0108-0.02010.15350.006-0.05940.05350.0885-0.0249-0.01580.2330.03310.2064-44.242240.3559-0.9373
23.304-0.58660.32294.16530.14911.84230.0997-0.2212-0.4257-0.1534-0.0077-0.04690.43140.0810.0210.1658-0.05190.00170.16050.01730.1628-29.318536.13550.0945
30.76490.57230.54811.86132.18994.428-0.04850.01480.1375-0.0753-0.10780.2222-0.2079-0.42680.17290.17570.0109-0.01010.33060.03860.2619-43.498659.8793-24.8177
43.32671.07430.02024.20370.68111.8815-0.11440.19320.1925-0.02750.0854-0.1678-0.38230.07960.0270.1921-0.0668-0.0170.20680.01140.1329-27.871162.9911-26.3774
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA1 - 151
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB191 - 247
3X-RAY DIFFRACTION3chain DD1 - 152
4X-RAY DIFFRACTION4chain EE187 - 249

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る